|
Способность белков к денатурации является очень важным и исключительным свойством белков. Под этим понимают происходящее под влиянием различных воздействий нарушение уникальной структуры белка, сопровождающееся изменением его физико-химических и биологических свойств. Многие факторы (высокая температура, различные излучения, значительные изменения Н среды и др.) способны вызвать денатурацию I белков. При этом нарушаются самые чувствительные к этим ' воздействиям структуры — вторичная и третичная. Первичная 0° структура, как правило, сохраняется. Полипептидные цепи белковой молекулы при денатурации приобретают иную, отличную от единственно возможной, свойственной нативной молекуле белка конфигурацию: цепи разворачиваются таким образом, 1 что на поверхности глобулы увеличивается количество гидрофобных групп, белок становится плохо растворимым и, как правило, выпадает в осадок. Появление на поверхности скрытых С ранее радикалов или функциональных групп изменяет физико-химические свойства белков. Наконец, денатурация белка сопровождается изменением его биологических свойств: такой белок не способен выполнять свойственные ему функции (ферменты инактивируются, гемоглобин не переносит кислород, миофибриллярные белки теряют способность к сокращению и т. д.).
Происходящее при денатурации резкое снижение растворимости белков объясняется утратой иминативных (природных) I свойств, важнейшим из которых является выраженная гидро-фильность (большое сродство к воде). Растворимость белка в воде обусловлена наличием на поверхности белковых молекул большого количества гидрофильных групп (—СООН, —ОН, —NH2 и др.), способных связывать значительное количество молекул воды. Изучение третичной структуры белков показало, что большинство гидрофильных групп в нативных белках находятся на поверхности белковой молекулы. Третичная структура, например, миоглобина оказалась настолько компактной, что внутри нее умещается всего четыре молекулы воды, а полярные радикалы аминокислотных остатков нативного миоглобина почти все расположены на внешней поверхности молекулы и находятся в гидратированном состоянии, тогда как гидрофобные радикалы расположены внутри молекулы. Понижение гидратированности молекул белка можно вызвать прибавлением водоотнимающих средств (некоторые органические растворители, соли щелочноземельных металлов и др.), что приведет к снижению растворимости белка и выпадению его в осадок. Способ выделения белков из растворов прибавлением растворов солей как водоотнимающих агентов носит название высаливания. Способность выпадения белка в осадок будет зависеть от концентрации соли и от особенностей строения самого белка. Методом высаливания, таким образом, можно произвести выделение белков из растворов и разделение их на фракции.
Основной этап монтажа. Доставляют в монтажные зоны башенным краном или лебедкой все узлы установки ДГ и перемещают их к месту установки. Поднимают и крепят к перекрытию бункер над гранулято-ром, устанавливают выпускной патрубок измельчителя. Временно подвешивают к перекрытию при помощи лебедок охладитель и устанавливают на место, измельчитель, регулируя его положение по бункеру грануля-тора.
Опускают охладитель и крепят его к измельчителю. Устанавливают на охладитель входной патрубок, опуская его через отверстие в перекрытии. Ставят на место и крепят к перекрытию гранулятор, устанавливают переходный патрубок от бункера к гранулятору и приемный патрубок охладителя. Опускают в гранулятор матрицу и отводят от нее прессующие валики (ролики). Монтируют и подключают к гранулятору паровую коммуникацию, подключают электрооборудование к электрической сети. Проверяют отсутствие посторонних предметов внутри гранулятора и измельчителя и проводят опробование установки на холостом ходу.
.......................................................................................................................... |
