Общие понятия о ферментах

Исключительно важная роль в организме принадлежит большой группе белков, обладающих каталитической активностью,— способных ускорять биохимические реакции. Эти белки называют ферментами (энзимами).
Ферменты по своему строению могут быть простыми и сложными белками. Например, подавляющее большинство ферментов желудочно-кишечного тракта являются простыми белками (пепсин, трипсин и др.), тогда как ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, относятся, как правило, к сложным белкам (дегидрогеназы, цитохромы и др.). Простетическую (небелковую) группу ферментов называют коферментом, а белковую — апоферментом. Апоферментная и коферментная группы сами по себе неактивны, лишь соединенные друг с другом более или менее прочными связями они образуют функционально активный комплекс, получивший название холофермента. Апоферментом определяется специфичность фермента, т. е. способность его взаимодействовать только с определенным веществом (субстратом) или группой веществ; тогда как коферментная группа часто выступает в роли акцептора тех или иных отщепляемых от субстрата атомов или функциональных групп, а в некоторых случаях непосредственно выполняет и каталитическую функцию. Коферментами ряда ферментов являются ионы металлов (Zn2+, Cu2+, Fe2* и др.). Особый интерес представляют ферменты, коферментные группы которых полностью или частично построены из витаминов.

Универсальный клей БФ. Выпускают под марками БФ-2, БФ-3, БФ-4, БФ-5 и БФ-6. Эти клеи представляют собой спиртовые растворы фенолоформальдегидо-вых смол. Они пригодны для склеивания материалов в разных сочетаниях.
Для восстановления металлических деталей используют клей БФ-2, его механическая прочность сохраняется при температуре 60—80°С. При помощи этого клея заделывают трещины в малоответственных местах чугунных корпусов и упрочняют неподвижные соединения.
Клей наносят на обе склеиваемые поверхности в 2— 3 слоя. Первый слой должен сохнуть на воздухе 50— 60 мин при температуре 15—20°С и дополнительно 15 мин при температуре 55—60°С. После нанесения второго слоя клея детали выдерживают на воздухе в течение 1 ч, а затем при температуре 55—60°С в течение 15 мин. Соединяемые детали плотно прижимают одну к другой и выдерживают под прессом в течение 2— 3 ч при температуре 130—160°С.

..........................................................................................................................

Биохимии холодильного консервирования
Холодильная технология пищевых продуктов
Роль белков в процессе созревания мяса
Общие представления о белках
Первичная структура белка
Вторичная структура белка
Третичная и четвертичная структуры белка
Денатурация белков
Амфотерные свойства белков
Роль белков в обеспечении жизнедеятельности
Цикл трикарбоновых кислот
Основные функции белков
Биохимические изменения белков
Краткая история вопроса
Строение и состав мышечной ткани
Специфические белки мышц
Механизм мышечного сокращения
Энергообеспечение мышечного сокращения
Механизм послеубойного окоченения
Денатурация и протеолиз
Общие понятия о ферментах
Витамины и их коферментная функция
Факторы, влияющие на активность ферментов
Особенности строения ферментов
Механизм регуляции активности ферментов
Принцип определения активности ферментов
Значение денатурации
Скорость обмена мышечных белков
Коллаген
Растворимость белков
Взаимопревращения различных форм миоглобина
Цвет мяса
Окислительно-восстановительные системы
Состояние ферментативной активности мышечной ткани
Функции лизосом
Особый интерес вызывают изменения активности ферментов
Активность ферментов гликолиза
Активность мышечной ткани
Формирование вкуса и аромата мяса
Отрицательное влияние холодового сокращения на качество мяса
Режимы обработки и холодильного хранения
Новые методы электрофореза
Влага удерживающие способности мышечной ткани
Скорость замораживания
Холодильное хранение
Превращение низкомолекулярных соединений мышечной ткани
Аминокислоты
Нуклеотиды
Аммиак, амины
Аскорбатная и тиолдисульфидная системы
Соотношения различных форм миоглобина
Волнообразные изменения
Пищевая ценность белков
Энергетическая функция белков
Процесс дезаминирования аминокислот
Современные представления о биологическом окислении
Пластическая функция белков
ДНК и РНК
Деление клеток
Механизм биосинтеза белков
Нормы потребления белков
Биологическая ценность белков
Степень соответствия аминокислотного состава
Методы определения биологической ценности
Некоторые нарушения белкового обмена
Роль углеводов в формировании показателей мяса
Общая характеристика углеводов
После уборный гликолиз и изменения
Температурный эффект
Значение углеводов в питании
Представления о пластической функции углеводов
Энергетическая функция углеводов
Анаэробный распад углеводов
Аэробный распад углеводов
Цикл трикарбоновых кислот
Гексозомонофосфатный путь окисления углеводов
Нарушения углеводного обмена
Роль липидов в формировании показателей продуктов
Характеристика жирно-кислотного состава липидов
Липиды морских организмов
Гидролитические изменения липидов
Механизм окислительной порчи жиров
Активные инициаторы окисления липидов
Другие виды порчи жиров
Превращения липидов в тканях в послеубойный период
Важнейшие качественные показатели состояния жира
Измельчения выделенных жиров
Содержание перекисных соединений в жире
Перекисное число молочного жира
Влияние на вкусовые качества масла
Штафф
Причина образования штаффа
Измельчения тканевых липидов
Активность липолитических ферментов
Гидролиз липидов мяса
Гидролиз фосфатидов или триглицеридов
Взаимодействия между НЭЖК и белком
Увеличения сроков хранения мяса и рыбы
Первичные и вторичные продукты окисления
Значение жиров в питании
Энергетическая функция липидов
Пластическая функция липидов
Участие липидов в образовании биологически активных соединений
Биологическая ценность жиров
Некоторые нарушения обмена липидов
Фактор повышенного содержания в крови липидов
.....................................................  
 
© 2011 Разработано специально для food-industri.ru, все права защищены.
Копирование материалов сайта разрешается только с указанием прямой индексируемой ссылки на источник.