Новые методы электрофореза

Как уже отмечалось, с применением новых методов электрофореза с высокой разрешающей способностью стало возможным проводить более тонкое разделение белков на фракции. Большой интерес представляют данные по электрофоретическому разделению различных групп мышечных белков. Эти данные позволили установить связь между дезинтеграцией Z-линий и активируемой кальцием протеиназой и сформулировать новые представления о механизме улучшения консистенции мяса при его созревании (см. раздел 3.2).
Как видно из рисунка, при электрофорезе саркоплазматических белков парного мяса удается получить 10 зон различной ширины и интенсивности окрашивания. Большинство этих зон идентифицированы и представляют собой гетерогенные системы известных белков саркоплазмы (глобулин X, миоген и др.). При хранении мяса при субкриоскопической температуре (—2° С) наблюдается уменьшение количества белков почти во всех зонах.! Особенно существенно при этом понижается количество глобулина X (более чем в 2 раза) и белков с молекулярной массой 20 000—43000. Начиная с 14-х суток появляются две новые зоны с молекулярной массой 20000 и 90000—100000. Эти изменения являются результатом протеолиза саркоплазматических белков, хотя не исключена также возможность высвобождения водорастворимых белков из белков актомиозинового комплекса. Важно отметить здесь, что исследования проводились после выдержки говядины в течение 15 ч при температуре +12° С и последующего охлаждения до —2°С, т. е. по прошествии в ней процесса послеубойного окоченения.
Электрофоретическому разделению подвергались и миофибриллярные белки парной охлажденной и переохлажденной говядины. На электрофореграмме 13 зон, при этом наибольшее число зон находится в области высоких молекулярных масс. И в этом случае почти все зоны удалось идентифицировать. Наиболее существенными изменениями, происходящими в мясе при его хранении в охлажденном состоянии ( + 2°С), являются уменьшение количества белков фракции, в состав которой входит тропонин Т, и появление новой зоны с молекулярной массой 30 000, а также увеличение почти в 4, раза экстрагируемости актина. Примечательно, что в подмороженном мясе (—2° С) наблюдаются те же изменения, что и в охлажденном, а в переохлажденном мясе эти изменения появляются несколько раньше. Установлено, что появление новых белковых зон с молекулярной массой 20000—30 000 происходит за счет расщепления тропонина Т кальций-активируемой протеиназой. Это приводит к высвобождению актиновых нитей из Z-линий, в результате чего увеличивается экстрагируемость актина, ослабляется миофибриллярная структура и увеличивается нежность мяса в целом.
В предыдущем разделе мы отмечали, что из-за возможного развития холодового сокращения мышц при быстром охлаждении мяса все большее предпочтение сейчас отдается двухступенчатому способу его обработки. В этой связи интересно сравнить водоудерживающую способность мышечной ткани при этих режимах обработки и холодильного хранения мяса.
Исследованию подвергались полусухожильные мышцы туш крупного рогатого скота в следующих условиях: 1) непосредственное послеубойное охлаждение мяса до —2° С и последующее его хранение при этой же температуре (одноступенчатое охлаждение); 2) первоначальное охлаждение и выдерживание мяса при температуре +12° С в течение 15 ч и последующее понижение температуры и хранение мяса при —2° С (двухступенчатое охлаждение). Наиболее высокая влагоудерживающая способность свойственна парному мясу. Минимальная влагоудерживающая способность для мышц при одноступенчатом охлаждении наблюдалась на 5-е —6-е сутки хранения, а при двухступенчатом — через 7 суток после убоя. Далее и в том и в другом случае наступало восстановление влагоудерживающей способности, достигающее 90% от исходного уровня, однако в мясе, охлажденном до —2° С и хранившемся при этой температуре, влагоудерживающая способность восстанавливалась только через 12—14 суток, а в мясе, подвергшемся двухступенчатому охлаждению, — уже на 2-е —4-е сутки хранения.

Посадочное место на валу (шейке, цапфе) должно быть чистым, гладким, цилиндричным. Обнаруженные заусенцы, забоины, утолщения удаляют бархатным напильником и зачищают тонкой шкуркой № 00, коррозию снимают.
Посадочные места в корпусе и на валу должны соответствовать принятым допускам, наружное кольцо подшипника должно равномерно охватываться посадочным местом по всей окружности, но без защемления и проворачиваться при небольшом усилии. Упорный заплечик вала и отверстия в корпусе должны быть перпендикулярны посадочным местам. Радиус закругления галтели на валу должен быть меньше, чем радиус фаски у подшипника, иначе подшипник не дойдет до заплечика и будет перекошен.
Для посадки радиальных однорядных подшипников могут быть использованы ручные приспособления — монтажные стаканы и оправки.
Перед установкой радиального подшипника шейку вала тщательно очищают и смазывают, а подшипник подогревают в горячем масле. Нагретый подшипник берут брезентовыми перчатками, быстро устанавливают на вал, напрессовывают легкими ударами молотка по монтажной трубе (стакану). Запрещается ударять молотком непосредственно по кольцам, применять для монтажа бородки, прилагать усилия к шарикам, роликам или к сепаратору, а также к тому кольцу, которое не запрессовывается; на валы значительной длины подшипники напрессовывают винтовыми приспособлениями.

..........................................................................................................................

Биохимии холодильного консервирования
Холодильная технология пищевых продуктов
Роль белков в процессе созревания мяса
Общие представления о белках
Первичная структура белка
Вторичная структура белка
Третичная и четвертичная структуры белка
Денатурация белков
Амфотерные свойства белков
Роль белков в обеспечении жизнедеятельности
Цикл трикарбоновых кислот
Основные функции белков
Биохимические изменения белков
Краткая история вопроса
Строение и состав мышечной ткани
Специфические белки мышц
Механизм мышечного сокращения
Энергообеспечение мышечного сокращения
Механизм послеубойного окоченения
Денатурация и протеолиз
Общие понятия о ферментах
Витамины и их коферментная функция
Факторы, влияющие на активность ферментов
Особенности строения ферментов
Механизм регуляции активности ферментов
Принцип определения активности ферментов
Значение денатурации
Скорость обмена мышечных белков
Коллаген
Растворимость белков
Взаимопревращения различных форм миоглобина
Цвет мяса
Окислительно-восстановительные системы
Состояние ферментативной активности мышечной ткани
Функции лизосом
Особый интерес вызывают изменения активности ферментов
Активность ферментов гликолиза
Активность мышечной ткани
Формирование вкуса и аромата мяса
Отрицательное влияние холодового сокращения на качество мяса
Режимы обработки и холодильного хранения
Новые методы электрофореза
Влага удерживающие способности мышечной ткани
Скорость замораживания
Холодильное хранение
Превращение низкомолекулярных соединений мышечной ткани
Аминокислоты
Нуклеотиды
Аммиак, амины
Аскорбатная и тиолдисульфидная системы
Соотношения различных форм миоглобина
Волнообразные изменения
Пищевая ценность белков
Энергетическая функция белков
Процесс дезаминирования аминокислот
Современные представления о биологическом окислении
Пластическая функция белков
ДНК и РНК
Деление клеток
Механизм биосинтеза белков
Нормы потребления белков
Биологическая ценность белков
Степень соответствия аминокислотного состава
Методы определения биологической ценности
Некоторые нарушения белкового обмена
Роль углеводов в формировании показателей мяса
Общая характеристика углеводов
После уборный гликолиз и изменения
Температурный эффект
Значение углеводов в питании
Представления о пластической функции углеводов
Энергетическая функция углеводов
Анаэробный распад углеводов
Аэробный распад углеводов
Цикл трикарбоновых кислот
Гексозомонофосфатный путь окисления углеводов
Нарушения углеводного обмена
Роль липидов в формировании показателей продуктов
Характеристика жирно-кислотного состава липидов
Липиды морских организмов
Гидролитические изменения липидов
Механизм окислительной порчи жиров
Активные инициаторы окисления липидов
Другие виды порчи жиров
Превращения липидов в тканях в послеубойный период
Важнейшие качественные показатели состояния жира
Измельчения выделенных жиров
Содержание перекисных соединений в жире
Перекисное число молочного жира
Влияние на вкусовые качества масла
Штафф
Причина образования штаффа
Измельчения тканевых липидов
Активность липолитических ферментов
Гидролиз липидов мяса
Гидролиз фосфатидов или триглицеридов
Взаимодействия между НЭЖК и белком
Увеличения сроков хранения мяса и рыбы
Первичные и вторичные продукты окисления
Значение жиров в питании
Энергетическая функция липидов
Пластическая функция липидов
Участие липидов в образовании биологически активных соединений
Биологическая ценность жиров
Некоторые нарушения обмена липидов
Фактор повышенного содержания в крови липидов
.....................................................  
 
© 2011 Разработано специально для food-industri.ru, все права защищены.
Копирование материалов сайта разрешается только с указанием прямой индексируемой ссылки на источник.