Современные представления о механизме мышечного сокращения

В обычных физиологических условиях функционирования мышц сигналом для начала их сокращения служит электрический импульс, поступающий с двигательного нерва и далее распространяющийся по сарколемме. Через Т-систему этот импульс быстро проникает в глубь клетки и передается мембранам саркоплазматнческого ретикулума, вызывая увеличение их проницаемости и деполяризацию. В результате ионы кальция вытекают из цистерн саркоплазматнческого ретикулума. Концентрация Са2+ в саркоплазме покоящейся мышцы невелика (не более 5-Ю-7 моль). При таких концентрациях Са2+ АТФ-азная активность миозина не проявляется и, несмотря на достаточное содержание в мышечных клетках АТФ, мышца не переходит в состояние сокращения. Процесс мышечного сокращения начинается только после достижения концентрации ионов кальция в саркоплазме 5- Ю-6 моль — концентрации, достаточной для проявления АТФ-азной активности миозина и соответственно для инициации сокращения. Таким образом, для сокращения мышцы необходимы достаточный уровень АТФ и достаточная концентрация Са2+. Содержание АТФ в мышечных клетках даже в условиях быстрого ее расходования при интенсивной мышечной работе остается практически неизменным и поддерживается на этом уровне благодаря постоянному протеканию в клетках энергодающих процессов — дыхания и гликолиза (см. раздел 4.2 второй главы), тогда как концентрация Са2+, выступая в роли пускового фактора мышечного сокращения, оказывается переменной величиной. Каким образом ионы кальция осуществляют роль пускового фактора, остается пока точно не установленным. Предполагается, что влияние Са2+ на основные сократительные белки опосредуется через тропонин — тропомиозиновую систему регуляторных белков. Выходящий из цистерн саркоплазматнческого ретикулума кальций достигает миофибрилл мышечной клетки и связывается тропонином, который вместе с тропомиозином образует регуляторный комплекс. Согласно одной из рабочих гипотез функционирования этой системы, в покоящейся мышце тропомиозин присоединен к актину около того места, к которому подходит АТФ-азный участок головки молекулы миозина. Тем самым полипептидная цепочка тропо-миозина блокирует присоединение поперечных мостиков миозина к актину и предотвращает расщепление (гидролиз) АТФ.
Молекула тропонина состоит из трех полипептидных цепей. Один из полипептидов связывает тропонин с тропомиозином, второй — взаимодействует с актином в отсутствие Са2+ и удерживает тропомиозин в таком положении, в котором он блокирует АТФ-азную активность миозина и тем самым препятствует гидролизу АТФ. Третий полипептид образует связь с ионами кальция, что приводит к конформационным изменениям всего ре-гуляторного комплекса. При этом тропонин — троцомиозиновый стержень системы, по-видимому, сдвигается таким образом, что деблокируются активные центры актина, способные взаимодействовать с миозином с образованием сократительного актомиозинового комплекса. Приведенная схема работы регуляторного комплекса еще во многом гипотетична. В какой мере эта схема соответствует действительности, покажут предстоящие исследования.
Физический механизм сокращения мышц сводится к попеременному образованию и разрушению поперечных мостиков между головками молекул миозина толстых нитей и определенными участками молекул актина тонких нитей. Образование поперечных мостиков при сокращении мышц удается наблюдать на снимках, сделанных с помощью электронного микроскопа. Схематическое изображение этих С позиций принятой в настоящее время теории «скольжения» сокращение мышцы есть результат продвижения системы актиновых нитей вдоль миозиновых. При этом длина нитей не изменяется.
Химический механизм этого процесса также пока недостаточно ясен. Полагают, что энергия распада АТФ используется для создания натяжения нитей. Согласно одной из схем этого механизма, присоединение миозиновой головки к актиновой нити происходит под углом 90°. Затем головка миозина поворачивается на 45°, что вызывает передвижение актиновой нити на один элементарный шаг. На месте распавшейся АТФ появляется другая молекула АТФ, и головка миозина освобождается, чтобы затем присоединиться к новым следующим по длиннику местам актиновой нити. Повторение этого процесса приводит к скольжению нитей друг относительно друга. Итак, диссоциация актиновых и миозиновых нитей есть результат присоединения АТФ к миози-новым головкам, а их замыкание и натяжение происходят за счет энергии распадающейся АТФ.
После того как нервный импульс прошел через саркоплаз-матическую сеть, высвободив из ее цистерн ионы кальция, мембраны сарколеммы и саркоплазматический ретикулум возвращаются в исходное состояние. Концентрация Са2+ в саркоплазме быстро понижается до пороговой величины (меньше 10"7 моль), и мышца переходит в расслабленное состояние, пока новый импульс с нерва не вызовет повторение всего цикла. Связывание Са2+ сетью трубочек и цистерн саркоплазматического ретикулума является активным процессом. Осуществляется он за счет энергии распадающейся АТФ с помощью специального механизма, получившего название кальциевого насоса (кальциевой помпы). Таким образом, энергия АТФ необходима не только для осуществления процесса сокращения мышцы, но и для перехода ее в расслабленное состояние. Способность саркоплазматнческого ретикулума выполнять функцию изоляции Са2+ и таким путем обеспечивать расслабление мышцы называют фактором расслабления, или фактором релаксации.

Во время работы на холостом ходу необходимо убедиться в том, что: валы и муфты не бьют; механизм встряхивания рукавов работает без рывков и раскачивания подшипников; все кулачковые зацепления происходят без заеданий и срывов, подшипники не греются и масло не вытекает, шнеки вращаются в нужном направлении. По окончании индивидуального испытания коллекторы и аспирационную коробку присоединяют на резиновых прокладках к сетям аспирации, а также подсоединяют к шлюзовому затвору пылевой трубопровод.
Монтаж воздухопроводов аспирации и пневматического транспорта. Воздухопроводы аспирации монтируют сборкой по чертежам проекта, типовых деталей, поставляемых мастерскими или заводами в специальных контейнерах.
Воздухопроводы аспирации по аналогии с другими видами оборудования монтируют в два этапа: в основной и подготовительный.

..........................................................................................................................

Биохимии холодильного консервирования
Холодильная технология пищевых продуктов
Роль белков в процессе созревания мяса
Общие представления о белках
Первичная структура белка
Вторичная структура белка
Третичная и четвертичная структуры белка
Денатурация белков
Амфотерные свойства белков
Роль белков в обеспечении жизнедеятельности
Цикл трикарбоновых кислот
Основные функции белков
Биохимические изменения белков
Краткая история вопроса
Строение и состав мышечной ткани
Специфические белки мышц
Механизм мышечного сокращения
Энергообеспечение мышечного сокращения
Механизм послеубойного окоченения
Денатурация и протеолиз
Общие понятия о ферментах
Витамины и их коферментная функция
Факторы, влияющие на активность ферментов
Особенности строения ферментов
Механизм регуляции активности ферментов
Принцип определения активности ферментов
Значение денатурации
Скорость обмена мышечных белков
Коллаген
Растворимость белков
Взаимопревращения различных форм миоглобина
Цвет мяса
Окислительно-восстановительные системы
Состояние ферментативной активности мышечной ткани
Функции лизосом
Особый интерес вызывают изменения активности ферментов
Активность ферментов гликолиза
Активность мышечной ткани
Формирование вкуса и аромата мяса
Отрицательное влияние холодового сокращения на качество мяса
Режимы обработки и холодильного хранения
Новые методы электрофореза
Влага удерживающие способности мышечной ткани
Скорость замораживания
Холодильное хранение
Превращение низкомолекулярных соединений мышечной ткани
Аминокислоты
Нуклеотиды
Аммиак, амины
Аскорбатная и тиолдисульфидная системы
Соотношения различных форм миоглобина
Волнообразные изменения
Пищевая ценность белков
Энергетическая функция белков
Процесс дезаминирования аминокислот
Современные представления о биологическом окислении
Пластическая функция белков
ДНК и РНК
Деление клеток
Механизм биосинтеза белков
Нормы потребления белков
Биологическая ценность белков
Степень соответствия аминокислотного состава
Методы определения биологической ценности
Некоторые нарушения белкового обмена
Роль углеводов в формировании показателей мяса
Общая характеристика углеводов
После уборный гликолиз и изменения
Температурный эффект
Значение углеводов в питании
Представления о пластической функции углеводов
Энергетическая функция углеводов
Анаэробный распад углеводов
Аэробный распад углеводов
Цикл трикарбоновых кислот
Гексозомонофосфатный путь окисления углеводов
Нарушения углеводного обмена
Роль липидов в формировании показателей продуктов
Характеристика жирно-кислотного состава липидов
Липиды морских организмов
Гидролитические изменения липидов
Механизм окислительной порчи жиров
Активные инициаторы окисления липидов
Другие виды порчи жиров
Превращения липидов в тканях в послеубойный период
Важнейшие качественные показатели состояния жира
Измельчения выделенных жиров
Содержание перекисных соединений в жире
Перекисное число молочного жира
Влияние на вкусовые качества масла
Штафф
Причина образования штаффа
Измельчения тканевых липидов
Активность липолитических ферментов
Гидролиз липидов мяса
Гидролиз фосфатидов или триглицеридов
Взаимодействия между НЭЖК и белком
Увеличения сроков хранения мяса и рыбы
Первичные и вторичные продукты окисления
Значение жиров в питании
Энергетическая функция липидов
Пластическая функция липидов
Участие липидов в образовании биологически активных соединений
Биологическая ценность жиров
Некоторые нарушения обмена липидов
Фактор повышенного содержания в крови липидов
.....................................................  
 
© 2011 Разработано специально для food-industri.ru, все права защищены.
Копирование материалов сайта разрешается только с указанием прямой индексируемой ссылки на источник.