|
Чтобы составить себе представление о строении белковой молекулы в целом, недостаточно знать только ее первичную структуру. Белкам свойственны также вторичная, третичная, а многим из них даже четвертичная структуры. Но прежде чем перейти к рассмотрению этих структур, рассмотрим химические связи, имеющие большое значение для формирования структуры белка (рис. 1).
Ранее мы упоминали о пептидных связях, которыми соединяются остатки аминокислот, образуя остов белковой цепочки. Пептидная связь — это ковалентная прочная связь, разрушающаяся лишь при достаточно сильном физическом или химическом воздействии на белок (например, длительное кипячение в сильнокислой или щелочной среде) или под влиянием протеолитических ферментов. Прочной является и дисульфидная связь, возникающая между двумя молекулами цистеина при довольно близком расположении их друг относительно друга в молекуле белка. Существенный вклад в образование связей вносят взаимодействия между атомами водорода одной цепи и кислорода другой или той же самой цепи (такие связи называются водородными), а также чисто ионные взаимодействия, которые возникают между положительно и отрицательно заряженными ионными группами одной полипептидной цепи или разных. Наконец, неполярные радикалы способны взаимодействовать друг с другом посредством вандерваальсовых сил, возникающих лишь при достаточно тесном контакте боковых групп аминокислот.
Полипептидная цепь белковой молекулы не является прямолинейной, она скручена в спираль (одна из разновидностей вторичной структуры). В энергетическом отношении это наиболее выгодное и потому наиболее устойчивое ее положение. В белках встречается главным образом а-спираль, характеризующаяся определенным шагом, числом аминокислотных остатков в каждом витке спирали (рис. 2, а). Удерживается спираль водородными связями. Дисульфидные связи и некоторые аминокислотные остатки препятствуют образованию спирали. Например, в месте положения остатка аминокислоты пролина спираль нарушается, и здесь, как правило, образуется изгиб или петля полипептидной цепи. Первичная структура белка, таким образом, существенно влияет на способность белка образовывать спираль — вторичную структуру. Несмотря на то, что а-спираль по своим параметрам во многих белках однозначна, вторичная структура по протяженности спирализованных участков цепи и степени спирализации их в целом для каждого белка своя. Например, в молекуле миоглобина около 70% цепи спирализовано, при этом протяженность спиральных участков составляет от 7 до 23 аминокислотных остатков; в состав спирализованных участков лизоцима входит лишь 25% его аминокислотных остатков.
А-спираль— не единственно возможная вторичная структура белка. Для кератинов (белков шерсти или волос) характерна вторичная структура типа складчатого слоя, а для коллагена — в виде спирали коллагена. Последняя для нас представляет особый интерес, так как соединительно-тканные белки, значительная часть которых представлена коллагеном, играют важную роль в формировании ряда качественных показателей мяса.
Коллаген — один из наиболее распространенных белков животных организмов, на его долю приходится около 7з всего количества белков. Отличительная особенность коллагена состоит в том, что 1/3 аминокислотных остатков его белковой молекулы составляет глицин и — пролин или оксипролин. Высокое содержание в коллагене аминокислотных остатков пролина и оксипролина, о чем было сказано выше, препятствует формированию а-спирали. Вместо обычной, образуемой большинством аминокислот пептидной связи —NH—СО— пролин и оксипролин формируют эту связь с участием радикалов образуя в этом месте излом (перегиб) полипептидной цепи. Эта особенность аминокислотного состава коллагена способствует возникновению специфичной для коллагена вторичной структуры. Под вилянием регулярно располагающихся остатков пролина и оксипролина цепь коллагена принимает форму ломаной спирали.
Особенностями вторичной структуры белков объясняется различное их отношение к физическим и химическим воздействиям. а-спирали относительно легко разрушаются, тогда как спирали коллагена, напротив, исключительно устойчивы и к механическим воздействиям, и к ферментативному гидролизу. Образуемые пролином и оксипролином своеобразные пептидные связи делают структуру коллагена жесткой. Одна полипептидная цепь коллагена содержит около 1000 аминокислотных остатков; каждые три полипептидные цепи скручены и образуют тройную спираль. Этим обусловлены малая растяжимость коллагена и особая прочность сухожилий, фасций и других образований, основу которых составляет коллаген.
Подготовительный этап монтажа. В зоне монтажа проверяют подготовленные генподрядчиком отверстия 0 320 и 280 мм для вывода готового продукта и схода, подготавливают деревянную раму под просеиватель из брусков 60x160 мм и сверлят восемь отверстий для крепежных болтов.
Основной этап монтажа. Просеиватель устанавливают на деревянную раму и после выверки на вертикальность крепят к основанию. К приемному бункеру машины подводят питающий трубопровод с заслонкой, а на выходе к отверстиям для схода и готового продукта присоединяют отводящие трубопроводы. Пусковую аппаратуру устанавливают в месте, удобном для обслуживания машины.
Перед пуском машины необходимо проверить: отсутствие в ней посторонних предметов, надежность крепления болтовых соединений шнека, подшипниковых и других узлов, наличие смазки в подшипниковых узлах, плотность закрытия крышек, натяжение клиновидных ремней и легкость вращения ротора. Учитывая значительную частоту вращения щеточного ротора, необходимо уделить большое внимание точности монтажа просеивателя.
.......................................................................................................................... |
