|
Что касается коллагена, то хотя он и мало подвержен протеолизу, но будучи компонентом межуточного вещества также принимает определенное участие в процессе созревания мяса и, в частности в формировании его консистенции. Так, если о состоянии коллагена судить по развариваемости мяса, то оно изменяется на всех этапах созревания мяса, имея отчетливо выраженный минимум в стадии окоченения мышц. Механизм участия коллагена в формировании некоторых положительных качественных показателей мяса остается пока неясным. Если исходить из представлений о жесткой структуре соединительной ткани и слабом протеолизе ее химических компонентов (коллаген, эластин, межуточное вещество) в процессе созревания мяса, то довольно-таки трудно согласовать, например, такие данные, как более высокая нежность мяса и большее содержание соединительной ткани в мышцах молодых животных по сравнению с нежностью и содержанием ее в мышцах старых животных или более высокая нежность свиных мышц, чем мышц крупного рогатого скота, несмотря на большее содержание соединительной ткани в мышцах свиней.
Саркоплазматические белки вносят наиболее весомый вклад в накопление свободных аминокислот и нарастание аминоазота. Эти белки имеют глобулярную структуру и относительно легко входят в контакт с катепсинами. В процессе созревания в мясном экстракте появляются практически все содержащиеся в белках аминокислоты, причем наиболее существенно увеличивается содержание глутаминовой кислоты, треонина, серина, глицина, валина, лейцина и аргинина, тогда как тирозин, фенилаланин, гистидин и триптофан накапливаются в меньшей степени. Экспериментальные данные, касающиеся соотношения аминокислот и их относительного накопления в процессе протеолиза, противоречивы. Этому показателю вообще не следует придавать особого значения, так как соотношение образующихся свободных аминокислот отражает соотношение их в расщепляемых белках, а последовательность расщепления различных белков и глубина этого расщепления могут варьировать в зависимости от многих причин, степень воздействия каждой из которых трудно учесть.
То, что протеолиз саркоплазматических белков в процессе созревания мяса имеет место, легко убедиться, проведя фракционирование водорастворимых белков методом ультрацентрифугирования. Наблюдаемые изменения кривых седиментации этих белков указывают на увеличение содержания белковых компонентов с более низкими молекулярными массами. Еще более четко эти изменения проявляются с помощью электрофореза. На электрофореграммах саркоплазматических белков в процессе созревания мяса пики фракций белков с большими молекулярными массами менее выражены и увеличены пики фракций с низкими молекулярными массами. При этом наблюдается появление новых, не свойственных парному мясу, пиков, что также свидетельствует о происходящем распаде саркоплазматических белков. Водорастворимые глобулярные белки, как полагали до недавнего времени, не могут оказывать влияния на консистенцию мяса при его созревании. Однако исходя из изложенных выше данных о возможном участии саркоплазматических белков в процессе окоченения, это положение, по-видимому, нуждается сейчас в пересмотре, хотя решающая роль в формировании основных физических показателей мяса несомненно принадлежит миофибриллярным белкам.
Прямые доказательства имеющего место протеолиза миофибриллярных белков при созревании мяса были получены в опытах по определению количества N-концевых групп у миозина. Было показано, что в ходе всего процесса созревания мяса происходит разрыв пептидных связей в белках фракции миозина, сопровождающийся увеличением содержания N-концевых групп полипептидов. Эти данные очень важны, ибо расщепление в белковых молекулах даже нескольких пептидных связей уже может привести к резкому изменению ряда физико-химических свойств этих белков, в том числе приводящих к уменьшению жесткости мяса.
Представление о протеолизе как решающем факторе процесса улучшения качества мяса (консистенции, нежности, вкуса) при его созревании принималось медленно. Были попытки полного отрицания значения протеолиза, выдвигались на первый план процессы диссоциации актомиозинового комплекса, высказывалось положение о ведущей роли диффузии внутрь клеток и связывании белками различных катионов и другие гипотезы. Основанием для этих представлений служила в принципе правильная оценка накопленных к тому времени экспериментальных данных, свидетельствовавших об относительно неглубоком протеолизе миофибриллярных белков — главных носителей меняющихся физических свойств мышечной ткани. С помощью современных высоко чувствительных методов исследования установлено, что протеолиз является ведущим процессом на всех этапах созревания мяса, играя решающую роль в формировании его основных качественных показателей. Это подтверждает и практика искусственного улучшения консистенции мяса введением протеолитических ферментов.
В настоящее время ведущая роль протеолиза в процессе созревания мяса признается практически всеми исследователями. Остается, правда, недостаточная убедительность в интерпретации некоторых наблюдаемых явлений, например, несоответствия между небольшой по глубине степенью протеолиза миофибриллярных белков и отчетливо выраженным эффектом улучшения консистенции мяса. Однако в последние годы получены новые экспериментальные данные, рассеивающие и эти сомнения. Показано, что улучшение консистенции мяса обусловлено не только разрушением поперечных связей актомиозино-вого комплекса и ограниченным протеолизом миофибриллярных белков, но и дезинтеграцией Z-пластинок саркомеров. Из саркоплазмы мышечных клеток была выделена активируемая ионами кальция протеаза, названная кальцийактивирующим фактором (КАФ). Она состоит из двух полипептидных цепей с молекулярными массами 80 000 и 30 000 и способна расщеплять и белки Z-пластинок, и некоторые миофибриллярные белки (кроме актина и актининов). В частности, эта протеаза расщепляет белок тропонин, на что указывает постоянно обнаруживаемый белковый фрагмент с одной и той же молекулярной массой 30 000, который появляется как при расщеплении тропонина (выявляется при инкубации миофибрилл с выделенным из мышц ферментом КАФ), так и при хранении мышц в процессе созревания мяса (выявляется при электрофорезе миофибриллярных белков на полиакриламидном геле). Эти данные были подтверждены и в наших работах, проведенных совместно с Р. П. Ивановой.
Тропонин оказывает, по-видимому, определенное стабилизирующее действие на тонкие нити миофибрилл. С разрушением тропонина высвобождаются тонкие нити из связи их с Z-пластинками. Дезинтеграция Z-пластинок как мест фиксации тонких нитей, а также исчезновение поперечных мостиков и частичный протеолиз миозина — все это приводит к выраженному эффекту разрушения образовавшейся при окоченении жесткой сетчатой структуры миофибриллярного белкового комплекса, обусловливая улучшение консистенции мяса в целом.
К сожалению, остается пока не ясным, участвуют ли в процессах созревания мяса саркоплазматические и соединительнотканные белки, так как все еще убедительно не доказано участие их в развитии послеубойного окоченения мышц. Но, как бы то ни было, несомненным является тот факт, что денатурация и протеолиз — решающие процессы на всех этапах созревания мяса.
Ремонт валов, осей, подшипников и ременных передач
Ремонт валов и осей. Характерными дефектами валов и осей, возникающими в процессе эксплуатации, являются: прогиб, скручивание, изломы, образование забоин и трещин, износ шеек (цапф), износ или повреждение шпоночных канавок, шлицев, повреждение и износ резьбы.
При наличии погнутости вала (оси) и других дефектов в первую очередь устраняют прогиб.
Величину прогиба вала или оси устанавливают на токарном станке или на подшипниках, затем индикатором измеряют биение на различных участках, отмечая мелом места, которые дают наибольшее биение и потому требуют правки.
Более простой способ определения изгиба при помощи стальной линейки. Ее прикладывают ребром по оси вала и щупом замеряют величину просвета на данном участке, соответствующую прогибу вала.
.......................................................................................................................... |
