|
Важнейшим качественным показателем мяса является его нежность или, напротив, жесткость. Жесткость мяса характеризуется степенью сопротивления его измельчению (разжевыванию, резанию и т. д.), она обратно пропорциональна его нежности и степени растяжимости мышц. Не случайно поэтому объективная оценка жесткости мяса часто основывается на измерении сопротивления мяса резанию или сопротивления мышц растяжению. Жесткость мяса определяется как прижизненными (вид животного, его возраст, пол), так и послеубойными факторами. Как следует из определения, жесткость (нежность) мяса— очень емкое понятие, включающее в себя множество протекающих в мясе физико-химических процессов. Физико-химические изменения, происходящие в белках, влияют на их растворимость, степень гидратации, экстрагируемость, электрофоретическую подвижность, изменяя тем самым влагоудерживающую способность мяса. Составить представление об этих процессах необходимо, поскольку только на их основе можно понять механизм формирования важнейших качественных показателей мяса.
Известно, что растворимость белков находится в прямой зависимости от степени их нативности. Как отмечалось в разделе 2.2, одним из показателей денатурации является утрата белками гидрофильности и приобретение ими гидрофобных свойств. Белки парного мяса находятся в нативном состоянии и растворимость их максимальная, так как в этот период на поверхности молекул белков находится наибольшее количество гидрофильных групп (—СООН, —ОН, —NH2 и др.), т. е. групп, способных связывать значительное количество воды. По мере перехода мышц в стадию окоченения растворимость белков резко уменьшается и достигает минимума на стадии максимального развития окоченения. Объяснить это явление лишь снижением числа гидрофильных (в частности ионизированных) групп в результате денатурац'ионных изменений белков явно недостаточно, поскольку эти изменения только начинают развиваться. Тем не менее они вносят определенный вклад в общее снижение растворимости белков в период окоченения. Происходит это в результате понижения Н, значения которого приближаются к изоэлектрической точке мышечных белков (Н 5,0—5,8). Как видно из рис. 9, при смещении Н в ту или другую сторону от этих значений растворимость белков мышечной ткани увеличивается, наблюдается подъем связывания воды. Проявление закономерности наиболее отчетливо, когда белки мышечной ткани находятся в нативном состоянии. При крайних значениях Н или при воздействии на белки относительно высоких температур (выше 60 °С) начинает сказываться денатурирующее воздействие этих агентов. Белки при этом приобретают гидрофобные свойства и изменение способности белков связывать воду в зависимости от изменений Н будет выражена значительно меньше. Кроме того (относится это главным образом к миофибрил-лярным белкам), вследствие распада АТФ мышца в процессе окоченения находится в состоянии плотной сетчатой структуры, и экстрагирование (извлечение) белков оказывается затруднительным. Не случайно прибавление АТФ в достаточно высоких концентрациях вызывает размягчающее и гидратирующее действие, результатом чего являются диссоциация актомиозинового комплекса и начальное расслабление мышц. Однако, как только концентрация АТФ становится ниже определенного минимума, наступает сокращение мышц и способность их связывать воду вновь резко падает. Чем интенсивнее идет процесс денатурации миофибриллярных белков, тем размягчающий эффект АТФ проявляется все в меньшей степени.
Уменьшение растворимости белков может быть обусловлено и буферным связыванием воды в результате конформационных изменений актина при переходе его из глобулярной (G-актин) формы в фибриллярную (Ф-актин). Происходящая при этих превращениях полимеризация актина несомненно уменьшает его удельную поверхность и таким образом понижает количество гидрофильных групп, способных взаимодействовать с водой. Этот механизм можно расценивать как одно из возможных проявлений так называемого стереоэффекта гидратации, выражающегося в изменении пространственной доступности заряженных групп белков. Выделяют также и гидратационный эффект чистого заряда белка, обусловленного возрастанием или понижением общего заряда белка и соответствующим связыванием или отдачей воды. Изменение общего заряда белка (например, при изменениях РН среды), однако, непосредственно связано с определенными изменениями пространственной конфигурации (обычно третичной структуры) белка. Таким образом, общая гидратация белка определяется действием обоих эффектов, при этом вклад каждого из них может широко варьировать. Рассматривая гидратацию белков мышц в целом, более правильно говорить о гидратационном эффекте гидрофильных групп белков и соответственно о стереоэффекте гидратации этих групп. То, что в процессе окоченения растворимость миофибриллярных белков понижается, видимо, объясняется не только указанными выше факторами, но и понижением стереоэффекта гидратации гидрофильных групп.
С наступлением разрешения окоченения растворимость белков вновь увеличивается, но она никогда не достигает значений растворимости белков парного мяса. Исключение составляют некоторые виды рыб, у которых протеолиз (фрагментация) белков выражен сильнее и растворимость фрагментированных белков оказывается более высокой (иногда даже превышает исходную). Протеолиз белков мяса также вносит известный вклад в увеличение растворимости его белков, однако выражен он в значительно меньшей степени, чем у рыб. Невозможность возвращения растворимости белков к уровню парного мяса объясняется необратимостью начавшегося при созревании мяса процесса денатурации белков.
В период разрешения послеубойного окоченения и в течение определенного времени хранения мяса улучшается растворимость всех без исключения белков, но не в одинаковой степени. Так, растворимость саркоплазматических белков в процессе созревания мяса изменяется мало. Это объясняется тем, что уменьшение растворимости этих белков вначале вследствие денатурационных изменений в дальнейшем компенсируется более высокой степенью их протеолиза.
Более существенны в процессе созревания мяса изменения растворимости миофибриллярных белков, и в частности миозина. Такие особенности поведения миозина вполне объяснимы. В отличие от актина и других сопутствующих ему белков, фиксированных в миофибриллах (связанных с Z-пластинками), миозин находится в относительно «свободном» состоянии. Его связи сильно укрепляются лишь при сокращении мышц, и это в значительной мере определяет состояние его растворимости на различных этапах созревания мяса. Содержание белков фракции миозина в экстракте максимально сразу после убоя животного (парное мясо). С началом стадии окоченения миозин переходит в нерастворимое состояние. Этот процесс по мере нарастания числа поперечных между миозином и актином, т. е. по мере развития окоченения, последовательно углубляется, и в максимуме развития окоченения растворимость миозина становится минимальной, составляя менее 20% от исходной растворимости. В процессе разрешения окоченения растворимость миозина вновь повышается, достигая 35% от ее исходного значения. Приведенные относительные изменения растворимости миозина могут несколько варьировать в зависимости от вида животного, температурных условий и т. д., однако выявленная закономерность остается. Достигнув максимума (в опыте 35% от исходной), при дальнейшем хранении мяса растворимость миозина больше уже не повышается, что связано с необратимостью процесса денатурации миозина. Действительно, экспериментально было показано, что активность актомиозина к этому времени уже не выявляется.
На растворимость белков мышечной ткани существенное влияние оказывает происходящее при созревании мяса перераспределение ионов. Уже в конце скрытой фазы окоченения вследствие выхода из саркоплазматического ретикулума в саркоплазме резко (более чем на порядок) увеличивается концентрация ионов кальция, инициирующих сокращение мышц. Из связанного состояния в диссоциированное переходят также ионы Mg и Zn, хотя концентрация последних значительно меньше, чем концентрация ионов кальция. После разрешения окоченения концентрации ионов из-за связывания их белками вновь понижаются, а белки приобретают более положительный заряд. Адсорбция ионов белками мяса приводит к ослаблению внутренних сил притяжения между противоположно заряженными группами белков, вследствие чего увеличивается гидратационная способность последних.
Процесс связывания белками ионов кальция более существенную роль играет при понижении количества молочной кислоты и повышении Н, которые наблюдаются вскоре после разрешения окоченения (см. раздел 2.3 второй главы). При повышенных значениях рН в мышечных белках, как и в живой мышце в целом, белки заряжены отрицательно (вспомним, что их ИЭТ приходится на рН 5,0—5,8), и таким образом возможно дополнительное связывание ионов кальция, приводящее к уменьшению сил притяжения между противоположно заряженными группами белковой молекулы и соответственно к возрастанию стереоэффекта гидратации.
Установлено, что процесс гидратации белков имеет выраженную положительную корреляцию с нежностью мяса — ведущим качественным показателем этого продукта.
Допустимый прогиб валов при частоте вращения свыше 500 об/мин составляет 0,15 мм на 1 м, но не более 0,30 мм на всю длину вала; при частоте вращения менее 500 об/мин — 0,10 мм на 1 м, но не более 0,20 мм на всю длину вала.
Прогиб вала и осей величиной менее 0,5 мм устраняют шлифованием, а выше 0,5 мм — холодной правкой или правкой с нагреванием.
Холодную правку валов (осей) проводят несколькими способами: чеканкой, винтовыми приспособлениями и прессами.
При холодной правке чеканкой вал 1 устанавливают на двух опорах вогнутой стороной вверх. Под место наибольшего прогиба устанавливают подкладку 6 из мягкой меди или дерева твердой породы.
.......................................................................................................................... |
