|
мышечной ткани при низких положительных и отрицательных температурах хранения мяса/ Биохимические процессы в мышечной ткани обусловлены температурными границами деятельности ферментов. Но при каких низких температурах прекращается деятельность тех или иных ферментов, установить пока не удалось.? Понижение температуры и замораживание, как правило, приводят к понижению ферментативной активности. Однако торможение это обратимо, и при повышении температуры ферментативная активность вновь восстанавливается. Уменьшение ферментативной активности при понижении температуры может объясняться несколькими причинами: изменением характера сольватации молекул фермента; образованием кластеров вокруг активного центра белка или изменением конформации белка, приводящей к его инактивации; взаимодействием между молекулами воды и субстрата; ассоциацией молекул фермента в полимерные образования. Ферменты, состоящие из нескольких субъединиц, значительно менее устойчивы к воздействию низких температур. Этим во многом и объясняется отличие кинетических параметров ферментативных реакций при низких температурах от классических значений, свойственных им при обычных температурах.
Некоторые ферменты активны и при отрицательных температурах. Например, липаза и пероксидаза сохраняют свою активность при —30°С, а дегидрогеназа — при температурах ниже —21°С. Активность пепсина и трипсина несколько понижается лишь при температурах ниже —25°С. Такие ферменты, как пепсин, трипсин, сычужный фермент, тромбин и каталаза, выдерживают охлаждение до —18°С и ниже. После размораживания они восстанавливают свою активность. Существенное понижение активности ферментов наблюдается при многократном замораживании и размораживании. При замораживании тканей активность некоторых ферментов возрастает, что, по-видимому, связано с уменьшением энергии активации. Каталаза и тирозиназа более активны в замороженном состоянии, чем в переохлажденном при той же температуре. Еще пример: гидро-ксиламинолиз тирозина и аспарагина в замороженных растворах (при температурах —11, —18 и — 23°С) идет быстрее, чем в жидких растворах при температуре + ГС.
По мнению ряда исследователей, ускорение реакции в замороженных растворах является результатом каталитического действия твердых поверхностей. Считается, что катализатором в биологических системах может быть структурированная вода. Существует и другая гипотеза. При замораживании растворов и понижении их температуры, с одной стороны, скорость реакции в соответствии с уравнением Аррениуса замедляется, с другой стороны, вследствие вымерзания растворителя и увеличения по этой причине концентрации реагентов в жидких включениях скорость реакции должна возрастать. Конкуренцией этих двух факторов и объясняется общий характер температурной зависимости скорости реакции в замороженных растворах.
У Активность ферментов зависит также от длительности их пребывания при низких температурах и от скорости охлаждения и замораживания тканей. В качестве примера рассмотрим, как изменяется аденозинтрифосфатная активность при хранении мяса рыб. Для мышечной ткани крупного рогатого скота наблюдается некоторое понижение АТФ активности миозина при охлаждении, но даже через 40 сут хранения полной инактивации фермента не отмечается. При замораживании мышечной ткани активность миозиновой АТФ-азы несколько повышается. Согласно некоторым данным в процессе созревания мяса оптимум Н АТФ-азной активности миозина смещается в кислую сторону (от рН 7,1—7,3 до 6,2—6,7). Другие данные показывают, что при замораживании растворов чистого миозина его ферментативная активность вследствие нарушения регулярной спиральной конформации молекул полностью теряется. Объясняют это вымораживанием сольватной воды, стабилизирующей вторичную структуру этого белка в нативном состоянии.
После проверки отсутствия искривления шейки при наварке ее протачивают. В тех случаях, когда наплавку сделать трудно, шейки вала ремонтируют установкой ремонтных втулок. При этом способе ремонта отожженный вал обтачивают и напрессовывают втулку из того же материала, ее по торцу раскернивают или приваривают точечной сваркой. Втулку можно ставить на эпоксидном клее, обработав затем шейку до нужного размера.
Восстановление центровых отверстий. Проверку и восстановление центровых отверстий валов проводят на токарных станках. Для этого ремонтируемый вал устанавливают одним концом в самоцентрирующий патрон, а второй конец шейкой вала кладут на кулачки неподвижного люнета. Регулировкой кулачков люнета добиваются того, чтобы индикатор показывал биение на шейке вала не более половины допуска на изготовление.
После выверки вала проводят правку центров центровым сверлом, специальным резцом или шабером. Центр второго конца вала исправляют так же, как и первого. Качество правки центров проверяют на том же токарном станке, но вал устанавливают в центре, а контролируют шейки вала по индикатору.
.......................................................................................................................... |
