|
Поскольку ферменты являются белками, им присущи физико-химические свойства белков. Каждый из ферментов наделен-также первичной и другими свойственными белку структурами.
Характерным свойством ферментов является их выраженная специфичность. Каждый фермент действует только на определенный субстрат (или на ограниченное число субстратов) или на определенный тип химической связи. Различают ферменты, обладающие относительной и абсолютной специфичностью. Последние действуют только на какой-то один субстрат (например аргиназа катализирует только реакцию гидролиза аргинина), тогда как ферменты с относительной специфичностью расщепляют определенного типа химические связи независимо от того, какие радикалы они связывают (липаза и некоторые другие ферменты желудочно-кишечного тракта). Столь высокая специфичность действия ферментов определяется их белковой природой.
В молекуле фермента имеется определенный участок полипептидной цепи (несколько аминокислотных остатков), который непосредственно взаимодействует с субстратом (субстратный центр). В состав субстратного центра многих ферментов входит молекула аминокислоты серина, через гидроксильную группу которой и происходит присоединение субстрата. Для обеспечения такого взаимодействия, однако, необходимо присутствие еще одного компонента, который, с одной стороны, активировал бы обычно инертную гидроксильную группу серина, а с другой— создавал пространственную (третичную) структуру, которая максимально соответствовала бы конфигурации взаимодействующего с ферментом субстрата. В качестве такого компонента часто выступает молекула гистидина (ее имидазольный радикал). Она может быть расположена в другом, удаленном от серина, месте полипептидной цепи, но близком к серину в третичной структуре молекулы фермента. Взаимодействие фермента с субстратом, таким образом, обеспечивается не только первичной структурой (определенной последовательностью аминокислотных остатков, составляющих субстратный центр фермента), но и другими его структурами, в частности третичной. Этой структурой создается определенная конфигурация (геометрия) взаимодействующей с субстратом части фермента, называемой активным (каталитическим) центром фермента.
В качестве примера рассмотрим, как осуществляется взаимодействие химотрипсина с субстратом. Структура химотрипсина, как и структура его активного центра, в настоящее время полностью расшифрована. В образовании активного центра этого фермента принимают участие расположенные близко друг к другу по третичной структуре остатки серина и гистидина, тогда как в полипептидной цепи они находятся очень далеко — серии на 195-м, а гистидин на 57-м месте. Предполагается, что в образовании активного центра химотрипсина участвует также и расположенный на 102-м месте остаток аспарагиновой кислоты. Поскольку участвующие в образовании активного центра функциональные группы находятся далеко друг от друга вдоль полипептидной цепи, эта цепь должна быть свернута так, чтобы обеспечить взаимное сближение функциональных групп из разных участков молекулы и тем самым сформировать пространственную структуру активного центра фермента. Активный центр, таким образом, представляет собой пространственно ограниченную структуру молекулы фермента, обеспечивающую необходимую ориентацию и взаимодействие реагирующих групп фермент-субстратного комплекса. Схему каталитического действия химотрипсина можно изобразить следующим образом:
В активном центре фермента имидазольная группа гис-57 и гидроксильная группа сер-195 связаны водородной связью. Близость имидазольной группы гистидина делает гидроксильную группу серина более реакционноспособной. Происходят перенос ацильной (кислотной) группы субстрата на остаток сер-195 и последующий гидролиз промежуточного соединения с образованием исходной формы фермента и одного из продуктов реакции.
Детальный механизм каталитического действия ферментов остается пока неизвестным. Для объяснения необычно высокой эффективности действия ферментов (химотрипсин, например, в 109 раз эффективнее всех известных катализаторов, функционирующих в органических модельных системах) предполагается, что не только активный центр, но и остальная часть молекулы фермента играет важную роль в обеспечении высокого каталитического эффекта, уменьшая полярные и диэлектрические свойства среды, способствуя повышению реакционноспособности взаимодействующих групп. Более того, молекула фермента в целом способна претерпевать конформационные изменения, при которых он как бы «подгоняется» (приспосабливается) к структуре субстрата, обеспечивая тем самым точное взаиморасположение, необходимую ориентацию и плотное «прилегание» функциональных групп фемента к субстрату. При такой «подгонке» возникает новое микроокружение в области каталитического центра фермента. Конформационные изменения фермента в этих условиях влекут за собой изменения и пространственной конфигурации субстрата, повышая степень его атакуемости ферментом.
С точки зрения современных представлений весь комплекс взаимовлияний фермента и субстрата расценивается как процесс индуцирования (наведения) соответствия фермента субстрату.
Восстановление деталей антифрикционными сплавами
Восстановление рабочих поверхностей заливкой антифрикционными сплавами применяют при ремонте подшипников скольжения с вкладышами из цветного металла (баббита* или бронзы).
Процесс восстановления вкладышей из баббита состоит из подготовительных работ, лужения вкладышей,
Баббит представляет собой сплав трех основных материалов: олова, свинца, меди. Марки баббита зависят от процентного соотношения этих материалов и других дополнительных компонентов плавления и заливки баббита, механической обработки и пригоночных работ.
Во время подготовительных работ вкладыш очищают от грязи и масла, промывают в 10%-ном растворе каустической соды и освобождают от старого баббита. Старый баббит обычно выплавляют, равномерно нагревая паяльной лампой поверхность вкладыша с тыльной стороны до температуры 240—260°С, что соответствует началу оползания баббита. Остатки баббита удаляют легкими ударами вкладыша о стол.
После этого очищают освободившуюся поверхность вкладыша. Подшипники обезжиривают в течение 10 мин 10%-ным раствором каустической соды с последующей тщательной промывкой в горячей воде и сушкой.
Для надежного соединения баббита толщиной менее 6 мм с телом подшипника его поверхность лудят чистым оловом (для баббита Б-83) или припоем ПОС-ЗО (для баббита остальных марок). Лужение выполняют вручную или погружением детали в ванну.
.......................................................................................................................... |
