|
Интересно проследить, как изменяется активность ферментов гликолиза в процессе хранения мяса. Некоторые авторы, например, предлагают использовать изменение альдолазной активности в качестве теста для установления порчи мороженой рыбы, а изменение дегидрогеназной активности — для различения свежей рыбы от мороженой оттаянной. Действительно, активность альдолазы во всех исследованных видах рыб при замораживании увеличивалась. При температуре —29°С она оставалась высокой в течение 4 месяцев хранения и лишь затем постепенно понижалась. Примечательно, что и активность альдолазы в процессе холодильного хранения мяса почти не изменялась а-Глицерофосфатдегидрогеназная активность мышц хека при температуре хранения —29°С в первые 2 месяца несколько уменьшилась, а затем увеличилась, превысив даже исходную активность. По-видимому, имеются и видовые различия в проявлении активности одних и тех же ферментов.
Более или менее интенсивный распад гликогена в процессе хранения свежезамороженных мышц наблюдается при температурах —10, —23 и —35°С, причем характер этих изменений волнообразный. В течение 1-го месяца хранения при —10 и —23°С происходят распад гликогена и усиление гликолиза, тогда как в период со 2-го по 6-й месяц, напротив, усиливается синтез гликогена. Можно думать, что ферментативные превращения гликогена в мышцах в описанных условиях определяются степенью выраженности автолитических изменений мышечной ткани до ее замораживания. Но чем объясняется волнообразный характер изменений содержания гликогена, остается не ясным.
При изучении фосфорилазной и фосфофруктокиназной активности мышц, хранившихся в атмосфере азота при +1, +5 н +15°С, оказалось, что как и в живой мышце, она ограничивается скоростью гликогенолиза и гликолиза. При этом отношение фосфорилазной активности к фосфофруктокиназной существенно зависит от температуры хранения: скорость гликолиза и превращения АТФ при +1°С выше, чем при +5 и +15°С.
Остановимся теперь на состоянии активности тиоловых ферментов мышечной ткани в процессе обработки и хранения мяса и рыбы. Мы уже отмечали, что многие из них входят, в состав белков биологических мембран, представляющих по своей структуре различной сложности липопротеидные комплексы; к тому же тиоловые ферменты оказались наиболее чувствительными к криолизу. Об изменениях активности таких тиоловых ферментов, как лактатдегидрогеназа, глутаматдегидрогеназа, АТФ-аза, при различных режимах холодильного хранения уже упоминалось. Более ценным оказалось изучение активности тиоловых ферментов в комплексе с одновременным определением количества сульфгидрильных и дисульфидных групп белков и низкомолекулярных тиолов. Активность тиоловых ферментов определяется поддержанием постоянства содержания в этих белках сульфгидрильных групп, отсюда важно иметь представление о состоянии тиол-дисульфидного равновесия в целом.
При холодильном хранении минтая и сельди иваси было обнаружено, что активность тиоловых ферментов находится в прямой зависимости от состояния тиол-дисульфидного равновесия. Так, периоду ингибирования АТФ-азной активности мышц минтая предшествует исчезновение небелковых HS-групп, а также понижение содержания сульфгидрильных и увеличение количества дисульфидных групп в белках. В целом активность тиоловых ферментов у сельди иваси значительно ниже, чем у минтая. Эта особенность уровня активности тиоловых ферментов, по-видимому, не случайна. Сельдь иваси более жирная рыба, чем минтай, и при хранении процессы окисления в ней протекают намного интенсивнее. Окисление липидов протекает по типу цепных свободнорадикальных реакций (см. раздел 3.2 третьей главы). Образующиеся при окислении свободные радикалы неустойчивы и стремятся перейти в стабильное состояние путем насыщения свободной валентности. Донором водородных атомов, насыщающих свободные радикалы, могут быть различные соединения, однако в особенности легко отдают атомы водорода сульфгидрильные группы низкомолекулярных тиолов. В дальнейшем при хранении начинают использоваться и сульфгидрильные группы белков, а значит, и тиоловых ферментов, активность которых соответственно понижается.
Ремонт шпоночной канавки и шлицев. Сначала проверяют канавки (штихмасом, штангенциркулем и угольником). Если повреждения канавок не превышают 5% от их ширины, то канавки ремонтируют личным напильником и шабером. При более значительных повреждениях, требующих расширения канавки от 5—15%, ремонт выполняют прострожкой и фрезерованием канавки на станках и тем самым придают ей ремонтный размер, соответственно изменяя при этом размер шпонки (допускается применение ступенчатой шпонки). Ремонтный размер паза не должен превышать номинальный более чем на 15%. Шпоночные пазы, изношенные более чем на 15%, восстанавливают под номинальный размер наплавкой вручную одной из стенок паза с последующей механической обработкой. Практикуется изготовление нового шпоночного паза под углом 120—180° по отношению к изношенному. При этом изношенный паз заваривают. Для неответственных соединений допускается наплавка изношенного паза с последующей обработкой (на прежнем месте).
Шлицевые соединения ремонтируют наплавкой шлицев с последующим отжигом, механической и термической обработкой. При небольших износах зубилом надрубают канавку вдоль шлица, при этом шлиц раздается по ширине. Полученную канавку заделывают наплавкой и обрабатывают.
Ремонт подшипников качения. В подшипниках качения наибольшему износу в процессе эксплуатации подвергаются рабочие поверхности — шарики, ролики, дорожки качения. На них появляются язвины, шелушится поверхность.
.......................................................................................................................... |
