|
Среди качественных показателей мяса, во многом определяющих его товарный вид, особое место отводится цвету. Цвет мяса определяется содержанием и физико-химическими изменениями в мышцах гемоглобина и миоглобина — сложных белков, относящихся к группе хромопротеидов.
Хромопротеиды — сложные белки, содержащие окрашенные небелковые группы. К хромопротеидам относятся некоторые ферменты (цитохромы, каталаза и др.) и кислородсвязывающие белки (гемоглобин и миоглобин). Простетической группой этих белков является окрашенное в красный цвет железосодержащее соединение, способное соединяться с различными газами, в том числе с кислородом. Находящийся в эритроцитах гемоглобин выполняет функции переноса кислорода от легких к тканям и частичного выноса углекислоты из тканей в легкие.
В молекуле гемоглобина четыре гема, каждый из которых, соединенный с полипептидной цепью (всего две а-цепи по 141 и две р-цепи по 146 аминокислотным остаткам), способен присоединять к себе молекулу кислорода, а вся молекула гемоглобина при полном насыщении может связать четыре молекулы кислорода. Особый интерес представляет содержащийся в мышцах миоглобин, поскольку он играет решающую роль в формировании одного из важнейших показателей мяса — его цвета. В связи с этим строение и свойства этого белка рассмотрим несколько подробнее.
В разделе 2.1 при обсуждении общих вопросов строения белковой молекулы мы упоминали о том, что миоглобин был первым белком, у которого были полностью расшифрованы первичная, вторичная и третичная структуры (см. рис. 4). В состав миоглобина, в отличие от гемоглобина, входят только одна полипептидная цепь и одна молекула гема. Соответственно молекулярная масса миоглобина равна 17 000, а гемоглобина 67 000. Полипептидная цепь миоглобина по своей структуре очень близка к цепям гемоглобина, правда, имеются небольшие различия в аминокислотной последовательности и несколько различаются изоэлектрические точки и растворимости. Простетические (гемовые) группы обоих белков одинаковы. Основной структурой, определяющей красный цвет гема, а значит, и красный цвет миоглобина и гемоглобина является протопорфирин, представляющий собой замкнутую структуру, состоящую из четырех соединенных друг с другом пиррольных колец, в центре которой находится двухвалентный ион железа: Четыре из шести связей атома железа направлены на азот пиррольных колец протопорфирина, пятая —на белковую часть (глобин) миоглобина и шестая может быть связана с различными газами (молекулой кислорода, окиси углерода и др. Во всех этих соединениях железо является двухвалентным (Fe2+). В некоторых случаях, однако, возможно его окисление до трехвалентного железа (Fe3+), и тогда образуется метмиоглобин. Метмиоглобин, как и другие производные миоглобина, связанные с газами (СО, N0), уже не способны соединяться с кислородом. Выделим отличительную часть структуры важнейших производных миоглобина:
Производные миоглобина представляют большой практический интерес, поскольку они легко образуются в мясе при его обработке и хранении.
Находящийся в эритроцитах гемоглобин выполняет транспортную функцию переноса кислорода от легких к тканям, тогда как содержащийся в мышцах миоглобин как бы накапливает его (создает депо кислорода) в мышечной ткани. Это обусловлено не только локализацией миоглобина (в отличие от подвижного гемоглобина он фиксирован в мышечных клетках), но и особенностью его связи с кислородом. При обычном давлении кислорода в тканях миоглобин обладает свойством присоединять в 6 раз больше кислорода, чем гемоглобин. Парциальное давление кислорода в тканях (и соответственно в мышцах) при нормальном их функционировании равно примерно 30— 40 мм рт. ст., при этом давлении миоглобин почти нацело оксигенирован. Вследствие более высокого сродства миоглобина к кислороду по сравнению с гемоглобином при работе мышц вначале расходуется оксигемоглобин, и только после истощения его запасов начинается потребление кислорода оксимиоглобина.
У нормально обескровленных туш содержание гемоглобина в мышечной ткани невелико, и в формировании цвета он не играет существенной роли (исключение составляют лишь сердце и диафрагма). Следовательно, цвет мяса определяется количеством и физико-химическим состоянием мышечного пигмента — миоглобина. В связи с различной физиологической нагрузкой мышц содержание миоглобина, а значит, и цвет мяса различаются не только у разных видов животных, но и для разных мышц одного и того же животного. Как следует из приведенных данных, содержание миоглобина (в %) в мышцах мало двигавшихся животных значительно меньше, чем в мышцах более активных:
Китовое мясо........0,91
Конина..........0,80
Говядина . . ......: 0,50
Баранина.........0,25
Свинина..........0.06
Около места наклепа 4 закрепляют вал скобой или хомутом 5, оставляя на весу наибольшую часть вала (0,6—0,8)/. Это необходимо для того, чтобы масса вала способствовала вытяжке вогнутых волокон. Для этого же на длинном конце вала проводят дополнительно равномерный нажим.
Наклепывание (чеканку) проводят над подкладкой 6, осторожно ударяя молотком массой 1—2 кг по специальному медному или латунному чекану, пригнанному по форме вала.
Порядок ударов показан на рисунке 23,6. По мере чеканки индикатором 3 измеряют стрелу прогиба вала.
При диаметре валов менее 60 мм их правят при помощи винтового пресса. Головка винта должна быть установлена над выпуклым местом вала и давить на него через медную или латунную прокладку. Одновременно следует постукивать по поверхности вала свинцовой или медной кувалдой или обыкновенным молотком по медной подкладке.
.......................................................................................................................... |
