|
Общая схема регуляции активности ферментов приведена на рис. 8. Видно, что при взаимодействии фермента и субстрата изменяется конфигурация и активного центра фермента, и самого субстрата. Определенные конформационные изменения претерпевает при этом и вся молекула фермента.
Конформационные изменения ферментов и, как следствие, повышение или понижение их активности могут быть вызваны не только субстратом, но и некоторыми другими соединениями, получившими название эффекторов. Взаимодействуют они с ферментом не в субстратном активном центре, а в так называемом аллостерическом центре молекулы фермента. Таков механизм регуляции активности ферментов многими клеточными метаболитами.
Постоянно протекающие в организме процессы биосинтеза и распада различных органических соединений в большинстве своем являются многоступенчатыми. Эта важная особенность процесса приобретена в ходе эволюционного развития организмов. Благодаря этому живые организмы, с одной стороны, легче преодолевают энергоемкие процессы биосинтеза различных молекул органических соединений и с другой — максимально эффективно пользуются химической энергией молекул тех соединений, которые составляют основу различных продуктов питания.
Многоступенчатый процесс биосинтеза или распада представляет собой последовательную цепь реакций, каждая из которых катализируется ферментом. При этом конечный продукт предыдущей реакции является исходным продуктом последующей. Полный набор ферментов, обеспечивающих протекание определенного многоступенчатого процесса, называют мультиферментной системой. Мультиферментные системы являются саморегулирующими, они способны автоматически поддерживать необходимую скорость всего многоступенчатого процесса. В большинстве саморегулирующихся ферментных систем конечный продукт ингибирует самый первый- из ферментов, катализирующих данную последовательность реакций. Это становится возможным потому, что конечный продукт суммарной реакции выступает в роли эффектора первого фермента, имеющего чувствительный к нему аллостерический центр (см. рис. 8). Вот почему фермент, контролирующий функционирование всей ферментной системы, называют регуляторным ферментом. Эффекторы, вызывающие ингибирование регуляторного фермента и, следовательно, замедление протекания реакций всей ферментативной системы, называют отрицательными эффекторами. Напротив, положительные эффекторы оказывают активирующее действие на регуляторные ферменты. В роли положительных эффекторов часто выступают субстраты регуляторных ферментов. В основе механизма саморегуляции, таким образом, лежит принцип обратной связи, который выражается в ингибировании или активировании регуляторных ферментов и, следовательно, в замедлении или ускорении многоступенчатого ферментативного процесса в целом. Эффекторы, следовательно, как бы моделируют, приспосабливают к нуждам метаболизма скорость и направление различных ферментативных процессов, и поэтому кроме отрицательных эффекторов их еще называют отрицательными и положительными модуляторами.
Мультиферментные системы часто находятся в форме ферментных комплексов, и последовательность превращения промежуточных продуктов (метаболитов) в цепи этих реакций происходит так, что они от начала до конца находятся в пределах данного комплекса и скорость многоступенчатого процесса не лимитируется диффузией метаболитов. Еще более высокой организацией наделены мультиферментные системы, связанные с крупными надмолекулярными структурами (чаще с мембранами) некоторых клеточных органелл. Например, дыхательные цепи ферментов (см. раздел 5.2 этой главы), объединенные в ферментные ансамбли, расположены во внутренней мемране митохондрий и являются, по существу, структурными элементами этих мембран. Подобные объединения ферментов биологически выгодны не только потому, что повышается скорость всех последовательных реакций многоступенчатого процесса, но и, как отмечалось выше, потому еще, что возможна более эффективная регуляция и само регуляция активности таких ферментных систем.
Части подшипника, не подлежащие лужению, покрывают изолирующей пастой, которая состоит из двух частей мела, двух частей жидкого стекла и одной части воды. После нанесения полуды подшипник просушивают. Места (отверстия) подшипника, не подлежащие заливке, забивают шнуровым асбестом. Подшипники нужно заливать сразу же после лужения. Шихту для плавки баббита марок БН и ВТ составляют из свежего баббита (40—50%) и отходов.
Баббит плавят в стальном или чугунном тигле, который нагревают в электрической печи до температуры 390—500°С. Для надежного скрепления заливаемого слоя баббита толщиной выше 6—8 мм с телом вкладыша в нем сверлят углубления или выбирают канавки в виде ласточкина хвоста глубиной 3—4 мм и шириной 15—30 мм. В этом случае вкладыш не лудят.
Существующие конструкции приспособлений для ручной заливки вкладышей позволяют вести эту работу по двум вариантам.
По первому варианту заливают только половину вкладыша, по второму — оба вкладыша крепят хомутом и устанавливают на поддон. Внутрь вкладышей вставляют нелуженую стальную прокладку, которая, упираясь в стержень, препятствует соединению вкладышей.
.......................................................................................................................... |
