Значение денатурации и протеолиза в развитии процесса разрешения окоченения

В основе начинающегося разрешения окоченения лежат, по-видимому, процессы денатурации и протеолиза белков. Важнейшими признаками денатурации белков, как отмечалось в разделе 2.2, являются нарушения их уникальной структуры и утрата свойственных им биологических функций. Действительно, по истечении определенного периода времени (что в основном зависит от температуры хранения) начинается процесс размягчения мышц. Нативная структура белков, в том числе и миофибриллярных, нарушается. Характер спирализации полипептидных цепей (вторичная структура) основных белков миофибрилл изменяется, видоизменяется и «упаковка» этих молекул (третичная структура). При этом взаимодействие между актином и миозином ослабляется, поперечные мостики между ними постепенно исчезают, и противодействие растяжению мышц уменьшается — мышца размягчается.
Неверно, однако, думать, что мышца возвращается к своему исходному состоянию. Это лишь чисто внешнее сходство и то касающееся в основном консистенции мышц. На самом деле хотя полипептидные цепи (первичная структура) белков при денатурации еще сохраняют свою целостность, их вторичная и третичная структуры оказываются измененными. Особенно это характерно для толстых нитей миофибрилл, представляющих собой плотно упакованные пучки параллельно расположенных молекул миозина и поэтому трудно доступных как для взаимодействия с ферментом, так и для физико-химических воздействий. В литературе описаны многочисленные экспериментальные данные, свидетельствующие о денатурационных изменениях белков в начинающемся процессе окоченения (уменьшение количества заряженных групп, понижение растворимости и влагоудерживающей способности белков).
Одновременно с денатурационными изменениями белки начинают подвергаться протеолизу — ферментативному гидролитическому расщеплению. Этот процесс протекает под действием целой группы протеолитических ферментов. В тканях, в том числе и в мышечной, этот процесс катализируется протеазами, к которым относятся ферменты, называемые катепсинами. Эти ферменты обладают различным рН-оптимумом и по своей специфичности подобны пепсину, трипсину и пептидазам. Кроме протеаз в клетках содержатся и многие другие ферменты, гидролизующие, например, полинуклеотиды, липиды и т. д., вот почему их часто объединяют общим названием «гидролазы». В клетках различных тканей организма гидролазы находятся в специальных органоидах — субмикроскопических образованиях клеток («мешочках», окруженных тонкой мембраной), получивших название лизосом. Лизосомы активно функционируют и в живой мышце, где под действием содержащихся в них ка-тепсинов имеющиеся белки разрушаются и заменяются новыми, но идентичными по структуре.

Выбор способа ремонта деталей
Технология ремонта позволяет выбрать различные способы восстановления деталей. Одинаковые детали с одними и теми же дефектами можно восстанавливать разными способами.
Выбор способа ремонта деталей зависит прежде всего от конструктивных особенностей восстанавливаемого сопряжения, условий его работы, характера и величины износа, возможности приобретения новой детали, технической оснащенности ремонтных мастерских, количества однотипных деталей, подлежащих одновременному восстановлению, величины производственных затрат и от других факторов.
Затраты на восстановление деталей уменьшаются в такой последовательности (считая, что наиболее дорогостоящим является способ добавочных ремонтных деталей) :
1) способ добавочных ремонтных деталей и замена элемента детали; 2) хромирование; 3) металлизация; 4) сварка (наплавка); 5) раздача, правка (давлением); 6) способ ремонтных размеров (при условии выпуска промышленностью сопряженных деталей не только номинального, но и ремонтного размеров).
Однако наряду с определением экономичности восстановления деталей следует учитывать также техническую целесообразность того или иного способа ремонта (трудоемкость и продолжительность).
При выборе способа. ремонта деталей главным показателем является износостойкость, но должны быть учтены и другие свойства покрытия (пластичность, хрупкость и сцепляемость с основанием). Так, хромирование пригодно лишь для восстановления деталей при неподвижных посадках, трении скольжения и при износе порядка 0,2—0,3 мм, но ни один вид покрытия непригоден для восстановления мест, износа при трении качения и при местной сосредоточенной нагрузке. В этом случае детали можно ремонтировать способом добавочных ремонтных деталей, заменой элемента детали и способом пластического деформирования.

..........................................................................................................................

Биохимии холодильного консервирования
Холодильная технология пищевых продуктов
Роль белков в процессе созревания мяса
Общие представления о белках
Первичная структура белка
Вторичная структура белка
Третичная и четвертичная структуры белка
Денатурация белков
Амфотерные свойства белков
Роль белков в обеспечении жизнедеятельности
Цикл трикарбоновых кислот
Основные функции белков
Биохимические изменения белков
Краткая история вопроса
Строение и состав мышечной ткани
Специфические белки мышц
Механизм мышечного сокращения
Энергообеспечение мышечного сокращения
Механизм послеубойного окоченения
Денатурация и протеолиз
Общие понятия о ферментах
Витамины и их коферментная функция
Факторы, влияющие на активность ферментов
Особенности строения ферментов
Механизм регуляции активности ферментов
Принцип определения активности ферментов
Значение денатурации
Скорость обмена мышечных белков
Коллаген
Растворимость белков
Взаимопревращения различных форм миоглобина
Цвет мяса
Окислительно-восстановительные системы
Состояние ферментативной активности мышечной ткани
Функции лизосом
Особый интерес вызывают изменения активности ферментов
Активность ферментов гликолиза
Активность мышечной ткани
Формирование вкуса и аромата мяса
Отрицательное влияние холодового сокращения на качество мяса
Режимы обработки и холодильного хранения
Новые методы электрофореза
Влага удерживающие способности мышечной ткани
Скорость замораживания
Холодильное хранение
Превращение низкомолекулярных соединений мышечной ткани
Аминокислоты
Нуклеотиды
Аммиак, амины
Аскорбатная и тиолдисульфидная системы
Соотношения различных форм миоглобина
Волнообразные изменения
Пищевая ценность белков
Энергетическая функция белков
Процесс дезаминирования аминокислот
Современные представления о биологическом окислении
Пластическая функция белков
ДНК и РНК
Деление клеток
Механизм биосинтеза белков
Нормы потребления белков
Биологическая ценность белков
Степень соответствия аминокислотного состава
Методы определения биологической ценности
Некоторые нарушения белкового обмена
Роль углеводов в формировании показателей мяса
Общая характеристика углеводов
После уборный гликолиз и изменения
Температурный эффект
Значение углеводов в питании
Представления о пластической функции углеводов
Энергетическая функция углеводов
Анаэробный распад углеводов
Аэробный распад углеводов
Цикл трикарбоновых кислот
Гексозомонофосфатный путь окисления углеводов
Нарушения углеводного обмена
Роль липидов в формировании показателей продуктов
Характеристика жирно-кислотного состава липидов
Липиды морских организмов
Гидролитические изменения липидов
Механизм окислительной порчи жиров
Активные инициаторы окисления липидов
Другие виды порчи жиров
Превращения липидов в тканях в послеубойный период
Важнейшие качественные показатели состояния жира
Измельчения выделенных жиров
Содержание перекисных соединений в жире
Перекисное число молочного жира
Влияние на вкусовые качества масла
Штафф
Причина образования штаффа
Измельчения тканевых липидов
Активность липолитических ферментов
Гидролиз липидов мяса
Гидролиз фосфатидов или триглицеридов
Взаимодействия между НЭЖК и белком
Увеличения сроков хранения мяса и рыбы
Первичные и вторичные продукты окисления
Значение жиров в питании
Энергетическая функция липидов
Пластическая функция липидов
Участие липидов в образовании биологически активных соединений
Биологическая ценность жиров
Некоторые нарушения обмена липидов
Фактор повышенного содержания в крови липидов
.....................................................  
 
© 2011 Разработано специально для food-industri.ru, все права защищены.
Копирование материалов сайта разрешается только с указанием прямой индексируемой ссылки на источник.