|
Скорость обмена мышечных белков относительно невелика, и, следовательно, активность катепсинов невысокая. Примерно такой же она остается и в мышечной ткани мяса. Однако при созревании мяса во второй фазе процесса окоченения мембраны лизосом разрушаются, и гидролазы получают свободный доступ ко всем химическим компонентам клеток — так начинается процесс автолиза (растворение или разрушение) тканей. Если в этих условиях мясо изолировать от воздействия внешней среды, чтобы предотвратить доступ и развитие микроорганизмов, можг но наблюдать автолиз тканей мяса в асептических условиях. В действительности в промышленных условиях добиться этого практически невозможно. С применением холода при хранении мяса и рыбы добиваются обычно подавления жизнедеятельности микроорганизмов, чего в общем-то достаточно для практических целей длительного хранения продукта.
Лежащий в основе автолиза протеолиз является, таким образом, постоянно протекающим процессом. Интенсивность его
под действием тканевых катепсинов при значениях рН ткани, изменяющихся при хранении мяса, и различных температурах может существенно изменяться, поскольку каждый катепсин имеет свои оптимальные Н и температуру. В целом протеолиз протекает относительно медленно, что, с одной стороны, связано с относительно низкой активностью катепсинов, а с другой — с образованием в процессе окоченения плотной структуры миофибриллярных белков.
Об интенсивности протеолиза часто судят по скорости накопления аминокислот в мышечной ткани, хотя это не совсем оправдано. Дело в том, что большинство катепсинов (пепсино- и трипсиноподобных) относятся к эндопептидазам, и в результате их действия образуются различные по длине полипептиды, а не свободные аминокислоты. Более того, по некоторым данным, среди катепсинов либо вовсе нет, либо очень мала активность пептидаз — ферментов, отщепляющих аминокислоты со стороны свободных N- и С-концов белковых молекул. Поэтому если увеличения содержания аминокислот не наблюдается, это вовсе не означает, что протеолиза нет. Более надежно об интенсивности протеолиза (в методическом отношении) можно судить по нарастанию аминного азота, хотя при этом не исключено применение и других методов (электрофорез, определение нарастания N- и С-концевых групп и др.). Как показывают исследования, уже в начале второй фазы созревания мяса отмечается нарастание аминного азота и увеличение количества N-концевых групп в белках, что является несомненным свидетельством начавшегося протеолиза, тогда как содержание аминокислот в этот период почти не возрастает. Увеличение их содержания при хранении мяса происходит лишь через несколько суток (в зависимости от температурных условий хранения).
В специальной литературе дискутируется вопрос о причинах, приводящих к улучшению консистенции мяса, увеличению его нежности и других качественных показателей, которыми обладает созревшее мясо. Небольшое увеличение количества свободных аминокислот и аминоазота расценивается как экспериментальный материал, не подтверждающий значения протеолиза как существенного фактора процесса созревания мяса. С позиций этих представлений накопление большого количества аминокислот свидетельствовало бы о важности протеолиза в формировании ряда благоприятных показателей мяса в процессе его созревания. Однако большое накопление аминокислот является показателем глубокого распада белков, и если бы это происходило (если бы белки распадались до свободных аминокислот и коротких полипептидов), образовавшийся белковый гидролизат (раствор аминокислот и полипептидов) не способен был бы удерживать свойственную мясу структуру. Возникшие трудности в толковании экспериментальных данных о небольшом накоплении аминокислот в процессе созревания мяса объясняются приданием этому показателю значительно большей информативности, нежели он может дать на самом деле. Небольшое увеличение содержания аминокислот действительно свидетельствует о малой интенсивности протеолиза, однако это вовсе не означает малой значимости этого процесса в созревании мяса. Как мы увидим ниже, существенна здесь качественная характеристика протеолиза.
Итак, в размягчении мяса сначала ведущую роль играет денатурация белков, приводящая к разрушению актомиозинового комплекса, и ограниченный протеолиз, способствующий разрыву длинных цепей миофибриллярных белков на фрагменты, что также в известной мере уменьшает его жесткость. Вклад, вносимый различными группами белков в общее увеличение содержания аминокислот и аминоазота, неодинаков: по-видимому, менее всего он выражен для соединительнотканных белков, промежуточное положение занимает группа сократительных белков, и наиболее существенная роль в этом процессе принадлежит саркоплазматическим белкам.
В процессе созревания мяса исключительно устойчивы к воздействию катепсинов эластин и коллаген: некоторая фрагментация этих белков обнаруживается лишь по прошествии 10 суток с начала хранения мяса. Однако это еще не может служить убедительным доказательством того, что соединительная ткань вообще не принимает участия в созревании мяса. Как известно, в состав соединительной ткани кроме эластиновых и коллагеновых волокон входит также основное (межуточное) вещество, играющее роль цементирующего фактора, который удерживает отдельные компоненты соединительной ткани в определенной структурной целостности. Это вещество по своему химическому строению является гликопротеидом — сложным белком, простетическая группа которого представлена мукополисахаридами.
Мукополисахариды, как и белки, — высокомолекулярные соединения, составленные из большого числа моносахаридов и их производных (главным образом гексозаминов). Одним из важнейших мукополисахаридов основного вещества соединительной ткани является гиалуроновая кислота. Как полагают, основное вещество соединительной ткани тоже принимает участие в формировании консистенции мяса, влияя, в частности, на его упругоэластические свойства. При этом существенно не количество гликопротеида, а состояние его полимериости. Наблюдаемое в процессе созревания мяса увеличение количества гексозаминов (продуктов расщепления мукополипротеидов) свидетельствует об умеренно выраженной деполимеризации мукополисахаридов. На значение этого фактора указывает заметный эффект размягчения мяса при обработке его ферментами, обладающими гиалуронидазным действием. Возможно, что из-за мукополисахаридного компонента межуточное вещество трудно поддается действию катепсинов и тем самым защищает волокна эластина и коллагена от контакта их с протеолитическнми ферментами. Тем не менее в низкомолекулярной фракции миофиб-риллярных белков мяса, хранившегося в течение двух месяцев при—18° С, некоторые авторы обнаруживали пептиды, по-видимому, соединительнотканного происхождения .Так, аминокислотный состав некоторых из этих полипептидов был очень близок к таковому гликопротеидов носовой перегородки быка.
Детали можно восстанавливать следующими способами:
валы и оси, имеющие посадочные места под обоймы подшипников качения,— наплавкой и хромированием;
цилиндрические стальные детали, которые нельзя подвергать короблению и глубокому тепловому воздействию,— вибродуговой наплавкой;
цилиндрические детали больших диаметров — автоматической наплавкой под слоем флюса или в среде защитного газа;
стальные и бронзовые детали, износ которых можно компенсировать конструктивным запасом металла,— давлением;
стальные детали с местным износом на цилиндрических поверхностях — наплавкой (вибродуговой и автоматической) под слоем флюса;
чугунные детали с местным износом — механической обработкой, а корпусные детали, имеющие трещины,— электрооваркой или заклеиванием.
.......................................................................................................................... |
