|
При холодильном хранении и замораживании чистых растворов миозина происходит агрегация молекул белка. Как правило, этому процессу должны предшествовать денатурационные изменения. Действительно, определения молекулярной массы, констант седиментации и скорости диффузии образующихся при замораживании и холодильном хранении белковых частиц миозина свидетельствуют о структурных изменениях этого фермента, обусловливающих возможность дальнейшей агрегации белка. Согласно некоторым данным, в процессе холодильной обработки рыбы возможно не только понижение, но даже и повышение растворимости актомиозина. Например, в опытах на балтийской сельди растворимость актомиозина в мышечной ткани мороженой рыбы увеличивалась уже в начальный период ее хранения, во время выраженного окоченения.
В опытах по замораживанию и холодильному хранению при — 18°С минтая и сельди иваси установлено, что непосредственно после замораживания экстрагируемость саркоплазматических белков и белков актомиозинового комплекса мышечной ткани минтая возрастает соответственно на 23 и 57%. На 15-е сутки хранения экстрагируемость этих белков понижается, потом на 45-е сутки вновь возрастает и далее в течение 4 мес. холодильного хранения постепенно понижается. Сравнительные данные этих двух видов рыб вызывают определенный интерес, так как минтай относится к тощим рыбам (липидов не более 1%), а сельдь иваси к жирным (до 28% липидов). Для сельди иваси изменения несколько иные: после замораживания не наблюдается повышения экстрагируемости этих белков. Напротив, уже через сутки холодильного хранения экстрагируемость саркоплазматических белков и белков актомиозинового комплекса понижается и лишь на 15-е сутки повышается, почти достигая уровня свежей рыбы. Далее, после некоторого понижения на 30-е сутки, экстрагируемость белков вновь увеличивается и на 60-е сутки даже превышает растворимость белков свежей рыбы.
Интересны данные по определению состояния липохеидных комплексов (ЛПК) мышечной ткани мяса и рыбы при их обработке и холодильном хранении. Липопротеиды составляют химическую основу клеточных мембран, участвуя в регуляции активности локализованных в мембранах ферментов, а также в механизмах транспорта многих веществ. Нативная структура мембранных ЛПК очень чувствительна к недостаточному энергообеспечению, которое немедленно возникает в послеубойный период.
Во время хранения мяса создаются благоприятные условия для вторичного взаимодействия липидов с белками. Это возможно потому, что нативные ЛПК при хранении продукта быстро разрушаются, структурная упорядоченность клеточных мембран утрачивается, пространственная разграниченность химических компонентов клеток нарушается, в результате чего создаются условия для вторичного взаимодействия белков и липидов с образованием вторичных ЛПК- При этом каждый из составных компонентов, образующих ЛПК, может претерпевать различные изменения. Во взаимодействие с белками могут вступать полярные и нейтральные жиры, а также продукты их распада и окисления. Взаимодействовать с липидами могут также частично или полностью денатурированные белки и продукты их полимеризации. При этом важную роль играют температура, Н среды и некоторые другие условия, при которых
происходит образование вторичных ЛПК. Таким образом, при хранении продуктов возникает большое количество вторичных ЛПК, отличающихся природой, прочностью связи составных элементов и соответственно растворимостью, аминокислотным составом, степенью перевариваемости и рядом других показателей, участвующих в формировании качества мяса.
Взаимодействие между липидами и белками происходит в продуктах и при хранении их в замороженном состоянии. Это убедительно было показано в модельных опытах на рыбе (форель). Выделенные из мышц форели миофибриллы и липиды смешивали (10:2) и оставляли на хранение при температуре —20°С. Через 3 дня хранения количество солерастворимых белков (экстрагируемых 1,5 М раствором КС) значительно снизилось. Через 5 дней только 20% белка перешло в экстракт и 80% осталось в осадке, при этом на 25% понизилась и определяемая по действию пепсина переваривающая способность нерастворимого белка.
На содержание ЛПК исследовались полусухожильные мышцы парной (3 ч после убоя) и естественно ферментированной (7 сут хранения при температуре +4°С) говядины, хранившейся затем в течение 45 сут при температуре —12°С. Как следует из табл. 1, в экстрактах уже через сутки отмечается значительное уменьшение содержания ЛПК, к концу хранения количество ЛПК увеличивается, приближаясь к исходному значению или превышая его.
Более подробно исследованы ЛПК (с определением их содержания через небольшие промежутки времени) в мышечной ткани рыбы. Исследование проведено на тихоокеанской рыбе солнечник, которую хранили при температуре —5°С. До опыта свежую рыбу заморозили и 6 недель хранили при —30°С. Изменение содержания ЛПК (в условных единицах) в процессе хранения рыбы при —5°С приведено ниже:
Эти данные свидетельствуют о первоначальном частичном разрушении липопротеидных комплексов, что вызывает уменьшение количества ЛПК; на 8-е сутки содержание ЛПК возрастает. Процесс разрушения и образования липопротеидных комплексов, как видим, имеет волнообразный характер.
Стабильность липопротеидных комплексов, образуемых с различными белками (фракциями белков), исследовали на мышечных тканях минтая и сельди иваси. Содержание ЛПК определяли в саркоплазматической, миозиновой и актомиозиновой фракциях мышечной ткани этих рыб, хранившихся соответственно 90 и 120 суток при температуре —18°С. И в этих опытах прослеживалась общая закономерность — волнообразный характер изменения содержания ЛПК. Кроме количества ЛПК были определены растворимость различных белковых фракций мышечной ткани рыб, содержание сульфгидрильных и дисульфидных групп в белках, а также активность ряда ферментов. Эти показатели тоже изменялись волнообразно.
Таким образом, выявляется общая закономерность процессов, происходящих в мышечной ткани мяса и рыбы в условиях их холодильного хранения, — волнообразный характер изменения биохимических и физико-химических свойств белков. Такая же особенность обнаружена и при определении содержания ряда низкомолекулярных соединений мышечной ткани при хранении рыбы, мяса и других продуктов. Как увидим ниже прослеживается и при анализе изменений содержания перекисных соединений, не этерифицированных жирных кислот и карбонильных соединений в процессе хранения выделенных и тканевых жиров. Механизм этого явления пока, по существу, не анализировался, тем не менее мы сталкиваемся, по-видимому, с закономерностью,, и она заслуживает специального рассмотрения.
Ремонт ременных передач. Ременные передачи состоят из двух закрепленных на валах шкивов (плоских или клиноременных) -и охватывающего их бесконечного или стыкованного ремня (плоского или клинового).
Шкивы передач изготавливают обычно литыми из чугуна. В процессе эксплуатации шкивов наблюдаются следующие дефекты: изнашивание обода у шкивов для плоских ремней и канавок у шкивов для клиновых ремней в результате проскальзывания ремней, трещины в спицах, надломы обода, изнашивания торцов ступицы и отверстия в ней. Изношенный обод у шкивов для плоских ремней протачивают для придания шкиву правильной геометрической формы. Уменьшение диаметра влечет за собой изменение числа оборотов второго шкива, допускается изменение числа оборотов не более чем на 5%.
Измененный профиль канавок клиноременных шкивов восстанавливают в тех случаях, когда ремень ложится на дно канавок. Дефект устраняется углублением канавки: протачиваются боковые стороны и дно канавки с тем, чтобы профиль остался неизменным.
Отверстие в ступице при износе растачивают под ремонтную втулку. Втулку запрессовывают или ставят на клей.
.......................................................................................................................... |
