Амфотерные свойства белков

Белки являются амфотерными соединениями. Величина заряда белковых молекул зависит от числа находящихся на поверхности положительных и отрицательных зарядов, образуемых моноаминодикарбоновыми и диаминомонокарбоновыми аминокислотами. Радикалы моноаминомонокарбоновых аминокислот хотя и могут влиять на степень диссоциации ионогенных групп, сами по себе не вносят какого-либо вклада в общий заряд белковой молекулы (кроме концевых):
Таким образом, количество ионизированных групп в молекуле белка в конечном счете зависит от его аминокислотного состава, а общий заряд — от соотношения противоположно заряженных групп.
Растворенные белки движутся в электрическом поле (этот процесс называется электрофорезом), причем направление и скорость движения неодинаковы для различных белков и зависят главным образом от знака заряда белка и от его величины (положительно заряженный белок будет передвигаться к отрицательному полюсу и тем с большей скоростью, чем больше этот заряд). Для каждого белка существует такой РН среды, при котором он электрически нейтрален. Это определенное значение РН среды соответствует изоэлектрической точке (ИЭТ) данного белка. В такой среде белок теряет свою способность направленно перемещаться в электрическом поле. У большинства белков ИЭТ находится в слабокислой зоне. Известны, однако, белки, ИЭТ которых сильно сдвинуты в кислую или щелочную сторону. Например, ИЭТ химотрипсина равна 9,5, а пепсина — около 1. Это означает, что в пепсине из ионогенных аминокислот в количественном отношении преобладают моно-аминодикарбоновые аминокислоты, а в химотрипсине — диаминомонокарбоновые.
Изменяя величину Н раствора, в котором находится белок, можно изменять величину и даже знак заряда белковой молекулы. Это свойство белков положено в основу различных способов их разделения, важнейшим из которых являются электрофорез и ионообменная хроматография. Об электрофорезе мы уже говорили. Ионообменная хроматография основана на разной степени сорбции различных белков на поверхности ионообменных смол, несущих на себе положительно (катионообменники) или отрицательно (анионообменники) заряженные легкоподвижные группы.
Вокруг белковой частицы, несущей на себе положительный или отрицательный заряд, образуется гидратационный слой — слой определенным образом ориентированных молекул воды. При этом чем больше заряд на белковой молекуле, тем более выражен гидратационный слой и тем выше степень гидратиро-ванности белка. Таким образом, гидратационный слой препятствует слиянию частиц белка и выпадению их в осадок. При сообщении белку достаточно большого заряда (чаще всего такой заряд белок приобретает в выраженной кислой или щелочной среде) даже денатурированный белок может оставаться во взвешенном состоянии.
РН мышечной ткани в живом организме составляет 7,4. В послеубойный период  существенно сдвигается в кислую сторону, при этом заряд каждого белка будет зависеть от положения свойственной ему изоэлектрической точки.
Действительно, как мы увидим дальше, изменение реакции среды мышечной ткани в послеубойный период существенно влияет на растворимость белков, состояние активности ферментов и на некоторые другие показатели.

Перед пуском пресса-гранулятора под нагрузкой проверяют магнитную защиту и наличие смазки во всех редукторах, смазывают все трущиеся части, особенно у роликов, и проверяют проходимость смазки через маслопроводы; ставят матрицу и ролики; устанавливают режим по заданной длине гранул; подключают аспирационную систему и сливают сконденсированную воду из паропровода. Необходимо следить за тем, чтобы матрица не работала вхолостую во избежание износа ее поверхностей и роликов. Каждая из десяти матриц работает со своей парой прессующих роликов. Ролики должны оказывать минимальное давление на вращающуюся матрицу. Пуск гранулятора проводят включением электродвигателей приводов пресса и смесителя, а затем включают питатель. После заполнения отверстий матрицы продуктом пускают пар.
Воздушные короба охладителя и воздухосборный короб покрывают теплоизоляцией из шлаковаты, обмотанной в два слоя хлопчатобумажной тканью. При длине короба 4 м требуется всего 4,5 м3 шлаковаты.

..........................................................................................................................

Биохимии холодильного консервирования
Холодильная технология пищевых продуктов
Роль белков в процессе созревания мяса
Общие представления о белках
Первичная структура белка
Вторичная структура белка
Третичная и четвертичная структуры белка
Денатурация белков
Амфотерные свойства белков
Роль белков в обеспечении жизнедеятельности
Цикл трикарбоновых кислот
Основные функции белков
Биохимические изменения белков
Краткая история вопроса
Строение и состав мышечной ткани
Специфические белки мышц
Механизм мышечного сокращения
Энергообеспечение мышечного сокращения
Механизм послеубойного окоченения
Денатурация и протеолиз
Общие понятия о ферментах
Витамины и их коферментная функция
Факторы, влияющие на активность ферментов
Особенности строения ферментов
Механизм регуляции активности ферментов
Принцип определения активности ферментов
Значение денатурации
Скорость обмена мышечных белков
Коллаген
Растворимость белков
Взаимопревращения различных форм миоглобина
Цвет мяса
Окислительно-восстановительные системы
Состояние ферментативной активности мышечной ткани
Функции лизосом
Особый интерес вызывают изменения активности ферментов
Активность ферментов гликолиза
Активность мышечной ткани
Формирование вкуса и аромата мяса
Отрицательное влияние холодового сокращения на качество мяса
Режимы обработки и холодильного хранения
Новые методы электрофореза
Влага удерживающие способности мышечной ткани
Скорость замораживания
Холодильное хранение
Превращение низкомолекулярных соединений мышечной ткани
Аминокислоты
Нуклеотиды
Аммиак, амины
Аскорбатная и тиолдисульфидная системы
Соотношения различных форм миоглобина
Волнообразные изменения
Пищевая ценность белков
Энергетическая функция белков
Процесс дезаминирования аминокислот
Современные представления о биологическом окислении
Пластическая функция белков
ДНК и РНК
Деление клеток
Механизм биосинтеза белков
Нормы потребления белков
Биологическая ценность белков
Степень соответствия аминокислотного состава
Методы определения биологической ценности
Некоторые нарушения белкового обмена
Роль углеводов в формировании показателей мяса
Общая характеристика углеводов
После уборный гликолиз и изменения
Температурный эффект
Значение углеводов в питании
Представления о пластической функции углеводов
Энергетическая функция углеводов
Анаэробный распад углеводов
Аэробный распад углеводов
Цикл трикарбоновых кислот
Гексозомонофосфатный путь окисления углеводов
Нарушения углеводного обмена
Роль липидов в формировании показателей продуктов
Характеристика жирно-кислотного состава липидов
Липиды морских организмов
Гидролитические изменения липидов
Механизм окислительной порчи жиров
Активные инициаторы окисления липидов
Другие виды порчи жиров
Превращения липидов в тканях в послеубойный период
Важнейшие качественные показатели состояния жира
Измельчения выделенных жиров
Содержание перекисных соединений в жире
Перекисное число молочного жира
Влияние на вкусовые качества масла
Штафф
Причина образования штаффа
Измельчения тканевых липидов
Активность липолитических ферментов
Гидролиз липидов мяса
Гидролиз фосфатидов или триглицеридов
Взаимодействия между НЭЖК и белком
Увеличения сроков хранения мяса и рыбы
Первичные и вторичные продукты окисления
Значение жиров в питании
Энергетическая функция липидов
Пластическая функция липидов
Участие липидов в образовании биологически активных соединений
Биологическая ценность жиров
Некоторые нарушения обмена липидов
Фактор повышенного содержания в крови липидов
.....................................................  
 
© 2011 Разработано специально для food-industri.ru, все права защищены.
Копирование материалов сайта разрешается только с указанием прямой индексируемой ссылки на источник.