|
Цвет мяса зависит от трех факторов: от концентрации миоглобина в мышцах, степени связывания кислорода миоглобином и от величины заряда железа в геме миоглобина (Fe2+ или Fe3+). Связанный с кислородом миоглобин, содержащий Fe2+,— оксимиоглобин — придает мясу яркий светло-красный цвет. Окисленный и не способный связываться с кислородом миоглобин, — в состав которого входит Fe3+, — метмиоглобин (MetMb) имеет коричнево-бурый цвет и наконец восстановленный, способный связываться с кислородом миоглобин с ионом Fe2+ отличается темно-красным цветом. Соотношением производных миоглобина, одновременно присутствующих в мясе, и определяется цвет мяса. Отличить эти формы друг от друга и измерить их содержание можно по спектрам поглощения миоглобина.
Цвет поверхности мяса, сохраняемого на воздухе, зависит преимущественно от соотношения МЬ02, тогда как цвет внутренних его слоев определяется содержанием. Небезынтересно отметить, что скорость образования весьма своеобразно связана с изменением парциального давления кислорода и образованием других форм миоглобина. С повышением парциального давления кислорода увеличивается количество МЬ02, а это, как оказалось, сдерживает окисление миоглобина в метмиоглобин (окисление Fe2+ до Fe3+), так как образующийся оксимиоглобин значительно труднее, чем миоглобин, окисляется до метмиоглобина. Напротив, при понижении парциального давления кислорода оксимиоглобин отдает свой кислород, и образующийся миоглобин легко окисляется в метмиоглобин (Fe2+—>-Fe3+). Максимальная скорость образования метмиоглобина отмечается при парциальном давлении кислорода 4 мм рт. ст. Ниже и выше этого давления скорость образования метмиоглобина убывает.
Образование оксимиоглобина в мясе зависит от скорости и глубины диффузии кислорода в мышечную ткань. Если рассмотреть свежий разрез хранившегося на воздухе мяса, то на его поверхности глубиной 1—2 мм обнаруживается светло-красный слой оксимиоглобина, за ним следует более или менее широкая зона метмиоглобина, где существует оптимальное для его образования давление кислорода (порядка 4 мм рт. ст.); ниже слоя метмиоглобина (внутренний слой мяса) преобладает темно-красный цвет миоглобина. Парциальное давление кислорода в разных слоях мяса, как только что отмечалось, зависит от скорости и глубины диффузии кислорода, а диффузия кислорода, в свою очередь, зависит от температуры. Поскольку растворимость кислорода в мясном соке с возрастанием температуры понижается, при низких температурах кислород диффундирует в мясо более глубоко, чем при высоких. В результате этого глубина светло-красного слоя оксимиоглобина, например, при 0°С, будет больше, чем при более высоких температурах. Находящийся под ним слой метмиоглобина будет лежать глубже, и соотношение оксимиоглобина и метмиоглобина в поверхностном слое будет меняться в пользу оксимиоглобина. Иначе говоря, мясо, хранившееся при более низкой температуре, окажется более светло-красным (более свежим). Скорость образования метмиоглобина зависит и от Н среды: с уменьшением Н среды она возрастает.
Приведенные выше взаимопревращения различных форм миоглобина возможны лишь при условии сохранения нативной конформации его белковой части (глобина). При денатурации глобина (нагреванием, действием кислот, щелочей, солей, расщеплением его катепсинами и т. п.) способность миоглобина связывать кислород утрачивается, хотя железо гема еще сохраняет свою способность к реакциям окисления и восстановления. Интересно, что из множества различных мышечных белков миоглобин, как, впрочем, и некоторые другие ферменты, довольно устойчив к воздействию ряда денатурирующих агентов.
Заслуживает внимания вопрос о возможности превращения метмиоглобина как нежелательной формы окраски мяса в миоглобин и оксимиоглобин. Образовавшийся метмиоглобин может снова поглощать кислород только после восстановления его (Fe3+—£Fe2+) в миоглобин, который далее легко переходит в оксимиоглобин:
В период задержки развития окоченения, как и в живой мышце, этот процесс легко осуществляется группой над зависимых ферментов, которые катализируют процесс переноса электронов (от различных окисленных субстратов через НАД) на метмиоглобин, благодаря чему Fe3+ восстанавливается в Fe2+ и образуется миоглобин. Однако в мышечной ткани в- процессе созревания мяса эти процессы протекают весьма ограниченно, что, видимо, зависит от значения окислительно-восстановительного потенциала мышечных клеток. Вместе с тем известно, что к началу развития окоченения окислительно-восстановительный потенциал мышечной ткани уменьшается с +233 до —50 мВ. Восстановлению метмиоглобина в миоглобин препятствует также начинающееся окисление жиров, которые вследствие образования перекисей смещают равновесие этой реакции влево. Антиоксиданты, препятствуя окислению жиров, ограничивают и процесс образования метмиоглобина. Механизм действия подавляющего большинства антиоксидантов сводится к отдаче подвижных атомов водорода (см. раздел 3.2 третьей главы).
Процесс восстановления метмиоглобина можно усилить добавлением восстановителей. Известно, например, что аскорбиновая кислота способствует восстановлению метмиоглобина в миоглобин, и с введением ее в мясо улучшается качественное его состояние. Существенную роль может играть, по-видимому, и амилолитический путь распада углеводов, сопровождающийся образованием моно и олигосахаридов с редуцирующими способностями.
Таким образом, осуществлять переход метмиоглобина в миоглобин или задерживать образование метмиоглобина возможно различными путями, хотя механизм этих процессов в итоге сводится к применению восстановителей или веществ, препятствующих окислению. Да и сам процесс преобразования метмиоглобина — это лишь частный случай, один из примеров большого количества окислительно-восстановительных реакций, свойственных живым организмам, которые продолжают протекать и после убоя животного, при обработке и хранении мяса. Поэтому дальше речь пойдет об общих закономерностях биохимических процессов, протекающих в мясе при его созревании.
Правку с нагревом применяют для валов диаметром более 80 мм, а также при изгибах валов, достигающих нескольких миллиметров.
Вал устанавливают на двух опорах 4 выпуклой стороной вверх. Затем нагревают газопламенной горелкой в месте наибольшего прогиба 2, отмеченном индикатором. Для этого вал обертывают с обеих сторон от места нагрева мокрым листовым асбестом, закрепляют его проволокой, оставляя открытым участок непосредственного нагрева. При этом принимают размеры открытого участка вала по длине 0,1—0,2 d, а по окружности 7зd (где d — диаметр вала). Прогревание длится 3—5 мин при температуре пламени 500—550°С. Температуру нагрева контролируют термопарой или по цвету побежалости стали (темно-бурый цвет каления). Нагретый участок быстро охлаждают сжатым воздухом. Операцию повторяют несколько раз. Вал выравнивается под воздействием внутренних напряжений, возникающих при местном нагреве и охлаждении. Описанным способом можно править валы, изгиб которых достигает нескольких миллиметров, с точностью до 0,03—0,05 мм.
.......................................................................................................................... |
