|
Белки мяса отличаются высоким содержанием в них незаменимых аминокислот, причем, что очень важно, соотношение этих аминокислот в мясе является особенно благоприятным, определяющим биологическую ценность самого мяса и мясопродуктов. Действительно, как видно из табл. 2, аминокислотный состав белков мяса близок к аминокислотному составу белков, которые официально приняты в качестве идеальных аминокислотных шкал (белки женского молока и куриного яйца).
Белки мяса в желудочно-кишечном тракте расщепляются до аминокислот и только в виде аминокислот могут быть использованы организмом. По содержанию только свободных аминокислот в мясе еще нельзя судить о его биологической ценности на различных этапах холодильной обработки. Эти данные могут служить основанием лишь для суждения о скорости и глубине протеолиза, а также о направленности автолитических изменений, имеющих место в мышечной ткани во время обработки и хранения мяса.
В парном мясе говядины содержится 80—90 мг % свободных аминокислот. В процессе хранения мяса прослеживается общая тенденция к увеличению их содержания. Интенсивность образования аминокислот во многом определяется активностью катепсинов. Например, активность катепсинов в мышцах большинства рыб на порядок выше, чем в мышцах млекопитающих, соответственно и аминокислоты в мышцах рыб накапливаются быстрее. По-видимому, определенное влияние на количество свободных аминокислот оказывают условия обработки продукта. Рыба после вылова еще долгое время остается живой и в этот период подвергается значительным механическим воздействиям. В результате структурная целостность мышечной ткани рыб нарушается быстрее, обусловливая раннее наступление процессов автолиза.
О роли протеолиза в процессе созревания мяса и об информативности признака накопления аминокислот мы говорили в разделе 3.2. Здесь отметим лишь, что основным источником образования аминокислот являются саркоплазматические белки.
Интенсивность увеличения содержания аминокислот зависит также от температуры и времени хранения. Примерно равное увеличение содержания свободных аминокислот (до 127— 135 мг %) у охлажденного мяса (+2° С) отмечается на 7-е сутки хранения, а у переохлажденного (—2° С) — только на 12-е сутки. Причем до нарастания количества свободных аминокислот в обоих случаях наблюдается вначале понижение их содержания, которое объясняется распадом аминокислот и в частности декарбоксилированием и дезаминированием их с освобождением аммиака, количество которого в этот период возрастает. Таким образом, суммарное содержание аминокислот определяется двумя процессами: протеолизом, приводящим к увеличению количества аминокислот, и распадом, обусловливающим понижение их содержания. Эти процессы можно изобразить в виде следующей схемы:
Согласно некоторым данным, наблюдаемое в начальный период хранения мяса понижение содержания свободных аминокислот приходится на период послеубойного окоченения. По-видимому, это всего лишь совпадение двух мало связанных друг с другом процессов.
Изменения содержания аминокислот, будь то увеличение или уменьшение, происходят в результате ферментативных процессов. Активность оксидаз и декарбоксилаз, катализирующих распад аминокислот и приводящих к понижению их содержания, наиболее высока у парного мяса и в начальный период его охлаждения, тогда как повышение активности катепсинов, катализирующих протеолиз и обусловливающих увеличение содержания аминокислот, происходит позднее, по мере высвобождения их из разрушающихся лизосом. Различиями в скоростях этих ферментативных процессов и могут объясняться первоначальное понижение и последующее увеличение содержания свободных аминокислот мяса в процессе его хранения. Косвенным подтверждением этого положения могут служить данные по определению содержания свободных аминокислот при хранении предварительно ферментированного подмороженного мяса. Показано, что нарастание содержания аминокислот в подмороженном мясе идет интенсивнее, чем в переохлажденном и тем более в охлажденном. Однако прямой ответ на этот вопрос может быть получен только путем непосредственного определения активности ферментов, катализирующих процессы протеолиза белков и распада аминокислот. Но таких данных пока еще нет.
Имеющаяся в литературе информация об изменениях качественного состава аминокислот, парного мяса и мяса, подвергающегося холодильной обработке, крайне противоречива.
Еще более противоречивы данные по изменению аминокислотного состава мяса при его хранении. Качественный состав аминокислот в процессе хранения продукта определяется многими факторами. Он зависит от активности различных ферментов мышечной ткани, катализирующих протеолиз в целом и индивидуальные превращения каждой из аминокислот; от аминокислотного состава расщепляемых белков, их количества и степени атакуемости их ферментами: от окислительно-восстановительного потенциала ткани; изменений Н, температуры и некоторых других факторов. Совершенно очевидно, что учесть одновременно влияние всех этих факторов и тем более степень участия каждого из них в образовании и распаде аминокислот в настоящее время не представляется возможным.
Незначительные изломы устраняют заваркой после соответствующей подготовки мест под сварку. Перед заваркой шкив равномерно нагревают по всему диаметру. По окончании заварки шкив погружают в нагретый песок для медленного охлаждения.
При сборке ременных передач шкивы напрессовывают на вал по тугой или напряженной посадке с применением призматических шпонок или в неответственных
передачах клиновидных шпонок. Перед напрессовкой шкивы диаметром свыше 200 мм должны быть отбалансированы. После установки шкивов проверяют параллельность валов, совмещение середин шкивов, радиальное и торцовое (осевое) биение, которое не должно превышать следующих величин: а) радиальное биение шкива диаметром до 300 мм — 0,10 мм, диаметром свыше 300 мм — 0,15 мм; б) торцовое биение шкива диаметром до 300 мм — 0,06 мм, свыше 300 мм — 0,08 мм.
Изношенные плоские прорезиненные ремни заменяют новыми полностью или частично — заменой изношенного участка. Концы ремней сшивают сыромятными ременными ушивальниками или вулканизируют.
.......................................................................................................................... |
